Biotina

La biotina es una de las vitaminas B esenciales que el cuerpo utiliza principalmente como cofactor enzimático. Si bien es popular como un suplemento de belleza para el cabello, la piel y las uñas, y la evidencia muy preliminar sugiere que puede tener un papel en estos usos, su papel no está bien respaldado. Las posibles interacciones con la diabetes tampoco se comprenden bien.

Nuestro análisis basado en evidencia características 108 referencias únicas a artículos científicos.


Análisis de investigación por y verificado por Equipo de investigación de comprar-ed.eu. Última actualización el 14 de junio de 2018.

Resumen de biotina

Información principal, beneficios, efectos e información importante

La biotina es una vitamina esencial que se ha agrupado con las vitaminas del complejo B desde que se descubrió, en levadura junto con otras vitaminas B. Aunque técnicamente se conoce como vitamina B7, esta designación no es muy común, ya que generalmente se la denomina simplemente biotina.

Inicialmente se descubrió que era un componente de las uñas, la piel y el cabello de una persona relativamente alto grado. La biotina ha sido considerada como la mejor vitamina para la belleza desde que un estudio piloto en mujeres con uñas quebradizas mostró que la suplementación es beneficiosa. Actualmente se comercializa para mejorar la estética de uñas, piel y cabello. Estas afirmaciones, sin embargo, no fueron seguidas científicamente por lo que no hay mucha evidencia para apoyar el papel de la biotina aquí. Puede tener estas acciones de forma plausible de forma mecánica, pero simplemente no hay mucha evidencia que pueda usarse como soporte.

Más allá de eso, el papel general de la biotina como cofactor enzimático también ha llevado a algunas investigaciones que sugieren que puede interactuar con metabolismo de la glucosa en el cuerpo humano. Como afirmación general, parece que en los roedores con un nivel de biotina circulante más alto en la sangre, la cantidad de insulina liberada en respuesta a una prueba de glucosa es mayor, lo que lleva a una menor elevación de la glucosa con el tiempo. Esta evidencia de roedores también sugiere que la glucosa más alta es no se encontró con una mayor resistencia a la insulina, lo que sugiere un papel potencialmente beneficioso.

No se han realizado demasiadas pruebas en humanos con respecto a la diabetes, con un estudio que encontró que la biotina intramuscular fue capaz de atenuar los síntomas de la neuropatía en tres sujetos diabéticos.

En general, aparte de los casos en los que la biotina puede ser deficiente (alcoholismo, algunas terapias con medicamentos epilépticos y consumo excesivo de claras de huevo crudas) el suplemento no tiene ninguna evidencia sólida de los beneficios y puede tener un papel como suplemento de belleza a la espera de una mejor evidencia.

Cómo tomar

Dosis recomendada, cantidades activas, otros detalles

La única dosis complementaria conocida de biotina que se ha probado oralmente en humanos, para los propósitos de mejorar la calidad de las uñas quebradizas, se toman 2,5 mg una vez al día durante seis meses.

Esta dosis parece relativamente segura aunque es mucho más alta que la ingesta diaria recomendada (IDR) de biotina que oscila entre 25- 30 mcg (juventud) hasta 100 mcg (adultos). La dosis de biotina encontrada en muchos multivitamínicos (30mcg o 0.03mg) parece más que suficiente.

Efecto humano Matrix

La Matriz de efectos humanos analiza los estudios en humanos (excluye a los animales y in vitro estudios) para indicarle qué efectos La biotina tiene en su cuerpo y qué tan fuertes son estos efectos.

Grado Nivel de evidencia
Investigación sólida realizada con ensayos clínicos doble ciego repetidos || 548
Multiple studies where at least two are double-blind and placebo controlled
Estudio doble ciego simple o estudios de cohortes múltiples
Estudios no controlados o de observación solamente
Nivel de evidencia
? La cantidad de alta calidad evidencia. Cuanta más evidencia, más podemos confiar en los resultados.
Salir Magnitud del efecto
? La dirección y el tamaño del impacto del suplemento en cada resultado. Algunos suplementos pueden tener un efecto creciente, otros tienen un efecto decreciente y otros no tienen efecto.
Consistencia de los resultados de la investigación
? La investigación científica no siempre está de acuerdo. ALTO o MUY ALTO significa que la mayoría de la investigación científica está de acuerdo.
Notas
Glucosa en sangre - - Ver estudio
Insulina - - Ver estudio
Colesterol total - - Ver estudio
Triglicéridos - - Ver 2 estudios
Peso - - Ver estudio
vLDL-C - - Ver estudio
Calidad de uñas - - Ver estudio

Investigación científica

Índice:

  1. 1 Fuentes y composición
    1. 1.1 || | 783 Sources and Structure
    2. 1.2 Importancia biológica
    3. 1.3 Deficiencia
  2. 2 | || 803 Molecular Targets
    1. 2.1 Receptor de biotina
  3. 3 Farmacología
    1. 3.1 | || 823 Absorption
    2. 3.2 Transporte en suero
    3. 3.3 Celular cinética
  4. 4 Neurología
    1. 4.1 Convulsiones y epilepsia
  5. 5 Salud cardiovascular
    1. 5.1 Triglicéridos
  6. 6 Interacciones con el Metabolismo de la Glucosa
    1. 6.1 Glucosa
    2. 6.2 Secreción de insulina
    3. 6.3 || 889 Type II Diabetes
  7. 7 Obesidad y masa grasa || | 901
    1. 7.1 Mecanismos
  8. 8 Longevidad y extensión de vida
    1. 8.1 Justificación | || 923
  9. 9 Interacciones con la estética
    1. 9.1 Piel
    2. 9.2 Cabello | || 941
    3. 9.3 Uñas
  10. 10 Interacciones nutrientes-nutrientes
    1. 10.1 Ácido lipoico
    2. 10.2 Alcohol

1 Fuentes y composición

1.1. Fuentes y estructura

La biotina es vitamina esencial Vitamina B7 oficialmente designada pero también históricamente se le ha dado el nombre de vitamina H (no se usa comúnmente, pero lleva el nombre la palabra alemana para piel, 'haut'). [1] [2] La biotina se descubrió inicialmente junto con otras vitaminas B de la levadura con una colección de vitaminas B estables al calor (biotina, Vitamina B3 y ácido pantoténico), pero se le dio un estado vitamínico más tarde debido a que la deficiencia de biotina no es tan frecuente como la de la tiamina (beriberi) o niacina (pelagra) en ese momento. [2] Se llamó biotina porque se creía que era un componente del factor 'Bios'. || | 985 [2]

1.2. Importancia biológica

La biotina se almacena en el cuerpo mediante biotinilación, un proceso dependiente de ATP en el que la biotina se convierte por primera vez en un intermediario ( biotinil-5'-AMP) for subsequent attachment to lysine residues of proteins (as biotin, releasing the AMP). [3] [1] La enzima que media la unión de biotina a las enzimas se conoce como holocarboxylase synthetase, (también conocida como biotin protein ligase) y está codificada por un solo gen. [1] [4]

La biotinilación subyace al papel de la biotina como una vitamina, donde determinadas proteínas requieren la unión de biotina para una función adecuada . Ejemplos de proteínas dependientes de biotina son miembros de la familia biotina carboxilasa y descarboxilasa [4] [5] que incluye las enzimas acetil-CoA carboxilasa (ACC), [6] & nbsp; propionil-CoA carboxilasa || | 1011 (PCC), [7] y piruvato carboxilasa (PC) [8]. Como una declaración general, las enzimas dependientes de biotina tienden a ser importantes en las vías relacionadas con la gluconeogénesis, la síntesis de ácidos grasos y aminoácidos de cadena ramificada catabolismo.[9] Las reacciones de la enzima carboxilasa ocurren a través de un mecanismo de dos pasos, donde el bicarbonato se usa inicialmente para la conversión dependiente de ATP de biotina en carboxibiofina. El grupo CO 2 recién formado a partir de carboxibiotina se transfiere luego a la proteína diana (revisión exhaustiva aquí [4] ).

La biotina se puede unir covalentemente a otras proteínas en un proceso conocido como biotinilación, un requisito para la función de ciertas enzimas. Esto subyace al papel de la biotina como vitamina, donde es compatible con la biotinilación de las enzimas dependientes de la biotina, muchas de las cuales son esenciales para la función metabólica.

Las proteínas biotiniladas también pueden funcionar como un depósito para la biotina adicional, que es liberado de proteínas, se almacena en biotinidasa, que existe en los microsomas y las mitocondrias de la célula. [10] [11] Una proteína de almacenamiento importante para la biotina es la proteína conocida como acetil CoA carboxilasa. [12] | || 1038   La biotinidasa también tiene la función de transferir biotina a histonas [13] que se cree que explica la presencia de biotina en los núcleos (la presencia de biotinidasa en el núcleo es controvertida. [10])

Las histonas están biotiniladas en un pequeño grado, (0.001% de las histonas H3 y H4 [14] ]) que parece producirse a través de mecanismos enzimáticos (a través de biotinidasa [13]) y no enzimáticos. [15 ]

1.3. Deficiencia

Actualmente, las proteínas biotiniladas 3-metilcrotonil-CoA carboxilasa biotinilada (holo-MCC) y propionil-CoA carboxilasa (holo-PCC) se han sugerido como biomarcadores confiables de la deficiencia de biotina. [16]

Ambas disminuciones en la biotina en la orina | || 1065 [17] y un aumento en la orina ácido 3-hidroxiisovalérico (3HIA) [ 18] [19] se ha sugerido que indican una deficiencia de biotina, pero mientras que la primera puede no tener un buen poder predictivo, la última también puede causar algunos falsos positivos. [16]

Aunque actualmente no se cuenta con formas de bajo costo y confiables para evaluar la deficiencia de biotina, las proteínas biotiniladas se están examinando como posibles biomarcadores de la deficiencia. Las concentraciones de ácido 3-hidroxiisovalérico en la orina parecen ser el biomarcador más estudiado, sin embargo, se ha cuestionado su poder predictivo.

Las deficiencias de biotina son relativamente raras y se observan en algunos jóvenes (como dermatitis seborreica) cuando la leche materna es baja en biotina [20] o en sujetos con una deficiencia genética de biotinidasa que no pueden reciclar biotina. [21] || | 1080 Both of these conditions can be treated with supplemental biotin, although genetic biotinidase deficiencies require timely intervention and lifetime supplementation to avoid severe neurological disorders. [22] el trastorno también requiere suplementos de biotina de por vida a 5-20 mg diarios debido a una retención de biotina drásticamente reducida. [23] Se ha informado que la deficiencia de biotinidasa tiene una prevalencia de 1 en 112,271 (profundidad deficiencia de menos del 10% de la actividad biotinidasa) y 1 en 129,282 para la deficiencia parcial (10-30% biotinidasa deficiencia). [23] Si no se trata, se desarrollan síntomas neurológicos graves, que incluyen convulsiones, ataxia y retraso mental. [23]

Las deficiencias de biotina son relativamente raras, se cree que se limitan a una falta genética de la enzima biotinidasa o debido a la falta de biotina en la leche materna que se administra a los bebés. Ambas instancias se pueden tratar con la adición de biotina suplementaria a la dieta, aunque la deficiencia de biotinidasa requiere una intervención rápida en la infancia.

La deficiencia de biotina también se ha inducido en roedores al agregar claras de huevo crudas a la dieta | || 1092 [2] que contienen la proteína avidina que se une y secuestra la biotina con alta afinidad, lo que impide su utilización. [24] Avidin does appear to affect humans after oral ingestion, where subsequent biotin deficiencies can be treated with supplemental biotin. [25] [26] Esto puede evitarse cocinando claras de huevo antes de su consumo, lo que desnaturaliza la avidina evitando que se una a la biotina. [27] También es aconsejable cocinar las yemas de huevo; aunque no contienen cantidades significativas de avidina, sí contienen otras proteínas que se unen a la biotina. [28] [29]

Consumo de grandes cantidades de claras de huevo crudas puede causar deficiencias de biotina debido a la presencia de la avidina antinutriente, que se une y secuestra la biotina, lo que impide su utilización como un nutriente. Si bien esto se puede superar mediante la sobrecarga de biotina, es mejor limitar el consumo de claras de huevo crudas, o cocinarlas antes del consumo para eliminar la unión de avidina.

2 Objetivos moleculares

2.1. Receptor de Biotina

Se ha observado que la biotina tiene un receptor asociado a la membrana plasmática en las células hepáticas [30] con EC 50 valores de saturación que oscilan entre 1-10 nM. [30] La función de este receptor no es bien conocida en humanos, pero algunas vitaminas incluyendo biotina (así como folato [31] y B12 [32] ) iniciar endocitosis en células vegetales y se ha encontrado que la biotinilación de proteínas permite que moléculas más grandes entren en la célula sin dañar la membrana. [33] Se cree que la biotina puede tener un papel de transporte para otras moléculas. Esto se ha observado en las células cancerosas que expresan el receptor de biotina, [34] que permitió que más de un polímero conjugado ingresara a la célula en comparación con el polímero solo. [34] [35]

Dado que la biotinidasa enzima existe en la sangre donde puede unir biotina a una afinidad (K D valores de 3nM y 59nM [36]) similar al receptor EC || | 1136 50 valores y posee propiedades transferasas, [10] es plausible que la biotina tenga un papel en ayudar a las moléculas más grandes a entrar al célula.

La biotina parece tener un receptor que responde a ella en la membrana plasmática (hasta ahora detectada en las células hepáticas). Aunque se desconoce su función práctica, parece ser capaz de facilitar la endocitosis (un proceso de transporte para introducir moléculas más grandes como la glucosa o algunas drogas) y, por lo tanto, puede estar involucrado en el tráfico de moléculas más grandes a través de la membrana celular.

3 Farmacología

3.1. Absorción

La biotina se absorbe en los intestinos a través de un transportador dependiente de sodio [37] [38] [39] conocido como transportador multivitamínico dependiente de sodio (SMVT), [40] que también media la absorción de Vitamina B5 y Ácido alfa-lipoico. [41] El SMVT se expresa en el membrana apical de los intestinos (lo que permite el transporte de la luz de los intestinos hacia las células intestinales [42]) y está presente en el intestino delgado que muestra una densidad más alta en el interior del yeyuno al íleon. [38] También está presente en el colon [43] para facilitar la asimilación del biotina producida por bacterias intestinales [44] y posee una afinidad de alrededor de 3.2 +/- 0.7 & micro; M. [45]

La regulación de este transportador parece responder al medio ambiente ya que puede aumentar durante el proceso de envejecimiento[46] y durante los períodos de deficiencia de biotina [47] puede reducirse por el consumo de alcohol.[43]

Mientras que el SMVT media la mayor absorción de biotina a concentraciones de biotina encontradas en la dieta humana (concentraciones nanomolares) [48] [ 43] a concentraciones más altas, la biotina se absorbe de los intestinos a través de un mecanismo independiente de la TVMS. Este último proceso no depende del sodio ni se inhibe por el consumo crónico de alcohol [43] y puede implicar difusión pasiva. Hay un receptor de alta afinidad para biotina en células mononucleares [49] y queratinocitos [50] que probablemente no no existe en las células intestinales. [40]

La biotina puede ser absorbida en varias partes de los intestinos por el transportador conocido como transportador multivitamínico dependiente de sodio (SMVT) a niveles vistos con ingesta dietética. En concentraciones elevadas de biotina, SMVT se satura y la biotina se absorbe por difusión pasiva.

Cuando se prueba en humanos, la aplicación tópica de una pomada que contiene biotina (7 g de pomada con 0.3% de biotina) puede aumentar la cantidad de biotina sérica tanto en sujetos sanos (21%) como en sujetos con dermatitis atópica (81,7%). La diferencia en los aumentos entre sujetos sanos y dermatitis puede explicarse por niveles de biotina iniciales más bajos en sujetos con dermatitis, ya que ambos grupos terminaron con aproximadamente 50 nM de biotina en el suero después del tratamiento. [51]

Biotin applied to the skin appears to increase the amount of biotin detectable in the blood.

3.2. Transporte en suero

En la sangre, la biotina puede estar presente en forma libre o unida a proteínas de manera covalente o no covalente. Se ha sugerido que hasta el 81% de la biotina en el transporte es libre, [52] aunque este estudio particular utilizó un ensayo de unión a avidina que asumió que cualquiera que estuviera ligado a la avidina era biotina. Posteriormente, se descubrió que los ensayos de unión a avidina detectan moléculas distintas de la biotina, [53] [54] donde moléculas comobisnorbiotin (BNB) y biotin sulfóxido (BSO) se une fácilmente a la avidina [54] y se sabe que son metabolitos endógenos en humanos. [55] Un estudio que midió la biotina en el líquido cefalorraquídeo notó que la biotina sí representaba menos de la mitad de la avidina. ensayo de unión (a 42 +/- 16%, con cantidades iguales que se unen a BSO y 8 +/- 14% unido a BNB). [56] & nbsp;

Se cree que la biotina unida a la proteína representa el 7% (unido reversiblemente) y el 11% (covalentemente)[52] pero estas medidas ocurren después del ensayo de unión a avidina (midiendo lo que queda).

Biotinidasa se cree que es una posible biotina proteína transportadora [10] y tiene afinidad por la biotina en la concentración nanomolar encontrada en la sangre. [36]

Se sabe que la biotina existe en la sangre tanto en forma libre como ligada a proteínas. La proteína biotinidasa es una posible proteína transportadora de biotina en la sangre.

La suplementación de 900mcg de biotina parece ser suficiente para aumentar las concentraciones circulantes de biotina en caso contrario adultos sanos sin deficiencia. [57]

3.3. Cinética Celular

Parece haber un transportador de células mononucleares de sangre periférica [49] y queratinocitos [50] | || 1238 designated a high-affinity Na-K-ATPase dependent biotin transporter, as it can take up biotin at a concentration of as little as 0.1nM and saturated at a K t || | 1240 of 2.6+/-0.1nM. [50] & nbsp;

Expresión de los transportadores de biotina (ya sea el transportador multivitamínico dependiente de sodio (SMVT) o el transportador de alta afinidad) se han observado en los queratinocitos, [50] cardiomiocitos , [58] células renales, [59] microvasos en el tejido cerebral, [60] el hígado [61] (conocido por ser el SMVT [40]) and the placenta. [62] [63]

4 Neurología

4.1. Convulsiones y epilepsia

Se ha observado que el estado de biotina es menor en los epilépticos sometidos a tratamiento con algunos anticonvulsivos (primidona, carbamazepina, fenitoína, fenobarbital, no valproato de sodio [64]), mientras que los epilépticos que no reciben tratamiento parecen tener niveles normales de biotina. [64]

Se ha encontrado que la carbamazepina y el ácido valproico no influyen en el suerobiotinidase niveles o biotina en niños [65] (duplicación en Pubmed [66]), aunque hubo algunas instancias de pérdida de cabello inducida por ácido valproico tratable con biotina. [65] [66]

5 Salud cardiovascular

5.1. Triglicéridos

En ratas, se ha demostrado que la suplementación con biotina en agua (aproximadamente 2 mg de biotina por rata) tiene un modesto efecto supresor en la circulación de vLDL [67] relative to control mice, although it should be noted that biotin deficiency in this model decreased vLDL to a greater extent than control or biotin-supplemented rats. [67] Suplementación con biotina en ratones se ha demostrado que disminuye los triglicéridos en suero en un 35%, lo que se asoció con la supresión de genes lipogénicos, incluido SREBP1-c. [68] Más tarde se observó que en ratones que recibieron la misma dosis de biotina (97,7 mg / kg de dieta, o 56 veces más que las concentraciones dietéticas normales) que las reducciones en triglicéridos séricos (36%) e hepáticos (37%) se produjeron junto con un aumento del 40% en AMPK y alfa; fosforilación y concentraciones de cGMP aumentadas [69] & nbsp;

Con respecto a acetil-CoA carboxilasa 1, ha habido una reducción informada [68] o no hay cambios en la expresión con fosforilación aumentada [69] (lo que resulta en una menor actividad [70]), lo que daría lugar a menos malonil-CoA disponible para la síntesis de ácidos grasos.

Biotin may be able to increase the activity of AMPK in the liver secondary to cGMP, which seems to result in a reduction of serum triglycerides and vLDL.

La suplementación con biotina a 900mcg en hombres y mujeres sanos ha sido se observó que reducen los triglicéridos circulantes [57] mientras que las mejoras en los lípidos también se han observado en sujetos con afecciones médicas administradas 5 mg (sujetos ateroscleróticos [71]) o 15 mg (sujetos diabéticos tipo II [72]) de biotina al día. También se ha demostrado que 15 mg de biotina al día reducen los triglicéridos y las vLDL en sujetos diabéticos y no diabéticos sin cambios en el colesterol total o la sensibilidad a la insulina. [72]

6 Interacciones con el metabolismo de la glucosa

6.1. Glucosa

Glucoquinasa (GK) es una enzima que media el primer paso de la utilización de la glucosa en una célula (fosforilación en glucosa-6-fosfato [73] ]). Su actividad se reduce en un 40-45% en el hígado de ratas con deficiencia de biotina. [74] La actividad de GK también se reduce en general tanto en los roedores en ayunas como en los diabéticos, aunque menor Las actividades de GK persisten en ratas con deficiencia de biotina que no se ayunan. [74] & nbsp;

GK se puede restablecer a niveles normales con tratamiento con insulina (incluso sin fijación) la deficiencia de biotina [74]) y la administración de biotina a ratas en ayunas restauró la actividad de GK incluso en ausencia de deficiencia de biotina. [74] | || 1333 In diabetic rats, biotin administration (1,250µg/kg bodyweight injections) restored GK activity with equal efficacy to insulin, although the effects of biotin and insulin were not additive. [ 75] La biotina solo fue efectiva para aumentar la actividad de GK poco después de la inducción de diabetes. [75]

Biotina a una concentración de 1 y micro; M en Se ha observado que el medio de cultivo de los hepatocitos induce la producción de cGMP a nd aumenta la actividad de GK. [76] Se pensó que el aumento de la actividad de GK estaba mediado por cGMP, como N-acetilglucosamina (un inhibidor de GK [ 77] [78] solo en ausencia de cGMP [79]) no se pudo evitar el aumento de hexosa utilización de biotina. [76] Este aumento en la actividad de GK dependía de la insulina y no era aditivo con glucosa y 8-bromo-cGMP (un análogo de cGMP resistente a la hidrólisis ). [76] Se cree que la biotina induce la expresión de la enzima GK [80] [81] || | 1352 [82] de manera similar a la expresión del receptor de insulina mediado por biotina in vitro, que también está dirigido por cGMP. [83] (Cabe señalar que no se han observado aumentos mediados por la biotina en la expresión del receptor de insulina in vivo, however. [84])

Glucoquinasa, una enzima fundamental en la utilización de glucosa, apariencia Estar deprimido en casos de deficiencia de biotina, diabetes y durante el ayuno. En todos los casos, la biotina puede restaurar la actividad de la glucoquinasa mediante un mecanismo mediado por cGMP.

6.2. Secreción de insulina

En ratones a los que se les administró suficiente biotina para aumentar la biotina sérica 10 veces a 590nM (aproximadamente 50 μg / m de peso corporal), la secreción de insulina en respuesta a una prueba de tolerancia oral a la glucosa aumentó significativamente y la secreción de islotes pancreáticos también aumentó (69% a 5.6 mM de glucosa). La suplementación con biotina también se asoció con un aumento del 70% glucoquinasa (GK) expresión génica y una duplicación del gen Ins2 expresión sin afectar los niveles de GLUT2 o del receptor de insulina. [84] El tamaño promedio de los islotes parece aumentar en alrededor del 75% en ratones tratados con biotina debido a un aumento en alfa y beta -cells [84] y cuando se probaron in vitro Se confirmó que el aumento en la expresión de GK era secundario a cGMP y proteína quinasa G (PKG) y depende de la insulina. [82]

Un estudio con ratones encontró que mientras que la insulina la sensibilidad no parece verse afectada por la suplementación con biotina, la liberación de insulina tras la alimentación con glucosa se mejoró [84] Sin embargo, en un modelo de diabetes en ratas, la sensibilidad a la insulina mejoró cuando las ratas recibieron agua con 3.3 mg / L de biotina durante 8 semanas. Esto parece deberse a un aumento en la expresión del transportador de glucosa tipo 4 (GLUT4) en los músculos. [85]

6.3. Diabetes tipo II

Un estudio preliminar que usó dosis altas de biotina (10 mg por vía intramuscular tres veces a la semana durante seis semanas, luego se mantuvo con 5 mg de biotina por vía oral) en tres sujetos diabéticos con neuropatía con insulina pareció mejorar los síntomas de neuropatía y parestesias reducidas después de un año, con la función muscular no recuperada por completo. [86] Como bajas concentraciones de biotina existen en sujetos que informan neuropatía (como epilépticos sometidos a terapia | || 1392 [64] [87] y alcohólicos [88]) se piensa tienen un papel causal, posiblemente relacionado con alteraciones conocidas en el metabolismo de piruvato [89] y la enzima dependiente de biotina piruvato carboxilasa durante neuropatías.

7 Obesidad y masa grasa

7.1. Mecanismos

Las enzimas acetil CoA carboxilasa (ACC) catalizan la conversión de acetil CoA en malonil CoA que es un inhibidor de la oxidación de los ácidos grasos y sustrato de la lipogénesis (al agregarse a los ácidos grasos para alargar sus cadenas [6]), pero la enzima en sí misma también es una forma de almacenamiento de biotina. [12] Las reservas de biotina parecen aumentar en adiposo (pero no en hígado o muscular) durante el envejecimiento en el ratón de una manera inversamente relacionada con la actividad SIRT1 [90] que inactiva el ACC a través de la desacetilación. [91] || | 1420 Reduced ACC content in adipose is associated with less lipogenesis from non-lipid sources (mice [92]) mientras que aumenta la biotina en la dieta (aproximadamente 2,5 mg / kg en el mouse) aumenta las reservas de adipose biotina y ACC. [90] & nbsp;

La biotina parece ser un inhibidor de la actividad de SIRT1 al bloquear la desacetilasa función de esta enzima (IC 50 de aproximadamente 200 μM) mientras que el metabolito biotinil-5'-AMP fue equipotente con nicotinamida (500 μM) y un inhibidor directo del NAD + bolsillo de encuadernación. [90]

Un estudio en ratones con suplementos de biotina de por vida (estimado de 2.5mg / kg ) encontraron una disminución en la tasa de lipólisis de tejido adiposo en comparación con ratones genéticamente similares (alta actividad SIRT1) sin biotina, con efectos similares también observados en el músculo esquelético. [90]

A Un estudio en ratones demostró que la suplementación crónica con biotina de alto nivel disminuye la sensibilidad a la insulina y la lipólisis al reducir la actividad de la enzima desacetilasa, SIRT1. Aunque la relación recíproca entre SIRT1 y los niveles de biotina es un factor importante para la homeostasis energética, la relevancia de este trabajo para los humanos aún no está clara, donde los requerimientos de biotina y las ingestas diarias típicas equivalentes son mucho más bajas.

8 || | 1439 Longevity and Life Extension

8.1. Fundamento

Se ha observado que la biotina tiene una absorción mejorada de los intestinos en modelos de ratas envejecidas en relación con ratas jóvenes [46] con los niveles posteriores de biotina en la sangre [46] [93] y órganos como el hígado [93] o tejido adiposo. [90]

9 Interacciones con la estética

9.1. Piel

Se sabe que la biotina desempeña un papel en la salud de la piel, ya que la deficiencia de biotina produce complicaciones en la piel, principalmente se considera dermatitis escamosa y eritematosa roja. [94] Se sabe que pasa fácilmente a través de la membrana de la piel en mayor grado en la piel dañada (evaluada por su uso como molécula trazadora in vitro [ 95] [95]) y puede aumentar la biotina sérica cuando se aplica a la piel. [51] & nbsp;

Parece existir un transportador de biotina de alta afinidad en queratinocitos que pueden absorber biotina a bajas concentraciones nanomolares [50] mientras que a altas concentraciones de biotina ( 10 mM) aproximadamente el 8% parece ser absorbido por medios no saturables (posiblemente difusión). [50] Este transportador que tiene afinidad por la biotina (Ki de 10.7 +/- 0.9 y micro; M) también parece tener también afinidad por la vitamina B5 (pantotenato en 1.2 +/- 0.3 y micro; M), destiobiotina (15 .2 +/- 2.5 & micro; M), y ambas formas oxidadas (4.6 +/- 0.6 & micro; M) y reducidas (11.4 +/- 0.9 & micro; M) de Ácido alfa-lipoico | || 1474 , although low concentrations of these other molecules (20nM) do not interfere with the absorption of low concentrations of biotin (1nM). [50]

Hay es un transportador en queratinocitos (células de la piel de la capa externa) que es altamente específico para la biotina a bajas concentraciones que también podría tener afinidad por la vitamina B5 y el ALA en concentraciones más altas.

Un estudio preliminar ha señalado que, en cuatro sujetos que reciben quimioterapia ( gefitinib o erlotinib) que se sabe que inducen erupciones cutáneas, la administración de biotina redujo la gravedad de la erupción. [96]

9.2. Cabello

La inducción de la deficiencia de biotina (a través de la avidina), entre otros efectos secundarios, es conocida por causar alopecia en la rata [2] y los humanos con deficiencia de biotinidasa, [97] ambos son tratables con suplementos de biotina para aliviar la deficiencia.

El fármaco antiepiléptico ácido valproico se ha observado que induce la pérdida de cabello en algunas ratas (6.6-26.6%) de una manera dependiente de la dosis, [98] que se cree que está relacionado con reducciones en biotinidasa actividad. [98] [99] Notably, hair loss was reduced in valproic acid-treated rats that also received biotin supplementation (0.6mg and 6mg/kg performing equally). [99] Tal reducción de biotinidasa no parece ocurrir de manera confiable en humanos que reciben estos fármacos antiepilépticos (algunos positivos [100] y nulo [65] resultados, con uno mostrando varianza entre sujetos [101]) pero la pérdida de cabello parece ser un efecto secundario infrecuente con el ácido valproico que responde a la suplementación de 10 mg de biotina. [65] [100] Aunque el ácido valproico no parece ser un inhibidor directo de la biotinidasa, [100] se sabe que influye en otras enzimas que usan biotina como cofactor ( 3 -metilcrotonil-CoA carboxilasa [101]).

En casos de deficiencia de biotina, de la que existen numerosas causas posibles (deficiencia genética de biotinidasa) , consumo de avidina y como un posible efecto secundario de los productos farmacéuticos), la administración de biotina parece ser capaz de restaurar la pérdida de cabello que ocurre con la deficiencia de biotina.

9.3. Nails

La biotina se investigó inicialmente para la salud de las uñas debido a los estudios realizados en caballos, donde algunos cambios patológicos en los cascos podrían normalizarse mediante la administración de biotina. [102] Además, también se ha demostrado que las deficiencias de biotina coinciden con los cambios en las uñas de los cerdos. [103]

Un estudio en mujeres que tenían uñas quebradizas o división de las uñas (onychoschizia) ) observó que la suplementación oral de biotina a 2,5 mg en el transcurso de al menos seis meses aumentó el espesor de la uña en un 25% (alcanzando valores de control normales / saludables) [104] Aproximadamente la mitad del grupo con uñas quebradizas (4 de 8 sujetos) también experimentó reducciones en la división de las uñas. [104] Todas las uñas de individuos tratados con biotina mostraron alguna mejoría cuando fueron evaluadas por microscopía electrónica. [104]

Un estudio encontró que la suplementación con biotina es efectiva cuando la toman mujeres con uñas quebradizas y quebradizas.

10 Nutri interacciones ent-nutrientes

10.1. Ácido lipoico

Debido a las similitudes en la estructura entre Ácido alfa-lipoico (ALA) y biotina, el ALA se ha examinado como un posible inhibidor de la biotina- actividad enzimática dependiente. [105] Un estudio en ratas encontró que la administración intraperitoneal de ALA suprimía la actividad catalítica de las enzimas dependientes de biotina. [106 ] Ambos bajos (4.3 & amp; mol / kg) y altas dosis (15.6 & amp; mol / kg) de ALA durante 28 días fueron capaces de reducir la actividad catalítica de las enzimaspyruvate carboxylase (28% y 35% a dosis bajas y altas respectivas) y & beta; -metilcrotonil-CoA carboxilasa (36% y 29 % a dosis bajas y altas respectivas) de una manera que se anuló administrando también 2 μ mol / kg de biotina para el mismo período de tiempo. Propionil-CoA carboxilasa y citosólica acetil-CoA carboxilasa Las actividades no se vieron afectadas. [106] No se encontraron síntomas manifiestos de deficiencia de biotina o daño orgánico en este estudio. [106]

Ácido lipoico y biotina (junto con la vitamina B5) también se sabe que comparten el mismo transportador intestinal, transportador multivitamínico dependiente de sodio. [41]

Según un estudio, el ácido alfa lipoico (ALA) parece reducir la actividad de algunas enzimas dependientes de biotina en el hígado. Esto ocurrió de una manera que era reversible con suplementos de biotina. Sin embargo, la supresión inducida por ALA de la función de la enzima dependiente de biotina no parece causar una disfunción fisiológica evidente, por lo que las implicaciones prácticas de este trabajo en relación con la ALA y la suplementación de biotina no son claras.

10.2. Alcohol

El alcohol puede inhibir el transporte de biotina a través de la pared intestinal cuando la biotina se encuentra en concentraciones fisiológicas (0.01-0.3 & micro; M). [107] El transporte se redujo a 38-76% de los valores de control al 2% de alcohol, pero no hubo efecto en el transporte a concentraciones más altas de biotina (100 μM; M) y en concentraciones bajas de biotina el alcohol se más efectivo para inhibir la absorción al 5% que a niveles más bajos, con acciones inhibitorias mínimas (10%) con un 0.5% de alcohol. [107] El acetaldehído (un metabolito del alcohol) también tiene efectos inhibidores sobre el transporte de biotina, y su efecto se explica por la inhibición potente de la absorción de biotina mediada por el portador (que ocurre en niveles bajos de biotina) pero no difusión pasiva de biotina. [107]

El transportador que media la absorción de biotina, transportador multivitamínico dependiente de sodio (SMVT) del gen SLC5A6 [40] [41] se sabe que se expresa en el intestino delgado y el colon y su la concentración se reduce en respuesta a la alimentación con alcohol en ratas. [43]

El alcohol reduce las tasas de absorción de biotina, con más potencia cuanto mayor es la concentración de alcohol y menor es la concentración de biotina, debido para reducir la cantidad de transportadores disponibles para llevar la biotina al cuerpo. Este proceso puede no afectar la sobrecarga de biotina, ya que a esa dosis la biotina tiene otra forma de ingresar al cuerpo: difusión pasiva.

En alcohólicos, se sabe que las concentraciones circulantes de biotina están disminuidas [ 88] particularmente en personas que experimentan neuropatías. [108]

Soporte científico & amp; Citaciones de referencia

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"Biotin", comprar-ed.eu, publicado el 1 de diciembre de 2014, última actualización en 14 de junio de 2018, http: //comprar-ed.eu/supplements/biotin/