Aminoácidos de cadena ramificada

Los aminoácidos de cadena ramificada (BCAA) son tres aminoácidos que benefician el crecimiento muscular. No solo se encuentran en los suplementos, sino también en niveles altos en alimentos como huevos o carne, lo que hace que la suplementación no sea necesaria para la mayoría de las personas.

Nuestro análisis basado en evidencia presenta 143 referencias únicas a artículos científicos.


Análisis de investigación por y verificado por el Equipo de investigación de comprar-ed.eu. Última actualización el 8 de octubre de 2018.

Resumen de aminoácidos de cadena ramificada

Información principal, beneficios, efectos y datos importantes

Los aminoácidos de cadena ramificada (BCAA) se refieren a tres aminoácidos: leucina,isoleucine, and valina.

Para las personas con un bajo consumo de proteínas en la dieta, la suplementación con BCAA puede promover la síntesis de proteínas musculares y aumentar el crecimiento muscular con el tiempo. La suplementación también se puede usar para prevenir la fatiga en atletas principiantes.

La leucina juega un papel importante en la síntesis de proteínas musculares, mientras que la isoleucina induce la captación de glucosa en las células. Se necesita más investigación para determinar el papel de la valina en un suplemento de BCAA.

La suplementación de BCAA previene una disminución del suero en BCAA, que se produce durante el ejercicio. Una disminución del suero normalmente causaría una afluencia de triptófano en el cerebro, seguida de la producción de serotonina, que causa fatiga.

Los BCAA son importantes para ingerir diariamente, pero muchas fuentes de proteínas, como la carne y los huevos, ya proporcionan BCAA. La suplementación es innecesaria para las personas con una ingesta de proteínas suficientemente alta (1-1.5 g por kg de peso corporal al día o más).

Things to Know

También conocido como

BCAAs, BCAA

No confunda con

Leucina, Isoleucina, o Valina (todos los BCAA individuales)

Cosas a tener en cuenta | || 471

  • There has been a reported stimulatory effect with BCAA supplementation, but due to a lack of research into this topic, the placebo effect cannot be ruled out as a cause.

Ganancia muscular y ejercicio

También se usa para

Es una forma de

Aviso de precaución

Exención de responsabilidad médica de comprar-ed.eu

Cómo tomar

Dosis recomendada, cantidades activas, otros detalles

La dosis estándar para isoleucina es de 48-72 mg por kilogramo de peso corporal, suponiendo que no persona obesa La dosis estándar de leucina está entre 2-10 g. Una dosis combinada es 20 g de BCAA combinados, con una proporción equilibrada de leucina e isoleucina.

La isoleucina se usa para aumentar la captación de glucosa en las células, mientras que la leucina se usa para mejorar la síntesis de proteínas musculares.

BCAA supplementation is not necessary if enough BCAAs are provided through the diet. Further research is needed to determine valine’s optimal dosage and reason for supplementation.

Pensamientos de los editores sobre Aminoácidos de cadena ramificada

Solo los uso durante un ayuno, generalmente antes de un entrenamiento.


Sol Orwell

Matriz de efectos humanos

La Matriz de efectos humanosHuman Effect Matrix examina los estudios en humanos (excluye los estudios en animales y in vitro) para decirle qué efectos Los aminoácidos de cadena ramificada tienen en tu cuerpo y qué tan fuertes son estos efectos.

Grado Nivel de evidencia
Investigación robusta realizada con repetidos ensayos clínicos doble ciego
Múltiples estudios en los que al menos dos son el doble ciego y controlado con placebo
Estudio doble ciego individual o estudios de cohortes múltiples
Sólo estudios observacionales o no controlados
Nivel de evidencia
? La cantidad de alta calidad evidencia. Cuanta más evidencia, más podemos confiar en los resultados.
Salir Magnitud del efecto
? La dirección y la magnitud del impacto del suplemento sobre cada resultado. Algunos suplementos pueden tener un efecto creciente, otros tienen un efecto decreciente y otros no tienen efecto.
Coherencia de los resultados de investigación
? La investigación científica no siempre está de acuerdo. ALTA o MUY ALTA significa que la mayoría de la investigación científica está de acuerdo.
Notas
Ejercicio aeróbico Menor Moderar Ver todos los 4 estudios
Parece que existe un aumento en el tiempo hasta el agotamiento en el ejercicio de resistencia prolongado, pero este beneficio solo puede existir en individuos no entrenados o poco entrenados. Varios estudios han observado que los efectos antifatiga y el aumento del tiempo hasta el agotamiento no ocurren realmente en atletas avanzados
Oxidación de grasa Menor Bajo Ver todos los 3 estudios
En el ejercicio prolongado y algo relacionado con los efectos antifatiga, se observa un aumento en la oxidación de las grasas con la suplementación con BCAA; se cree que esto está relacionado con los efectos conservadores de glucógeno de los BCAA.
Fatiga Menor Moderar Ver todos los 8 estudios
Se produce una disminución de la fatiga (fatiga mental cuando se mide después del entrenamiento) cuando se toma la suplementación con BCAA durante el ejercicio en una dosis superior a 10 g aproximadamente
Producción de lactato - Alto Ver todos los 3 estudios
No parece haber cambios confiables o significativos en las concentraciones de lactato en la sangre después del ejercicio con suplementos de BCAA
Amoníaco
Menor
- Ver estudio
Los estudios en humanos sugieren influencias dependientes del tiempo en amoníaco (aumento después del ejercicio hasta 2 horas, una reducción al día siguiente) mientras que los estudios en animales sugieren que la sobredosificación BCAA puede invertir una reducción en un aumento
Precisión de procesamiento Menor - Ver estudio
La mayor precisión de procesamiento parece ser secundaria a la reducción de la fatiga relacionada con el ejercicio, y se produce cuando la prueba se realiza después del ejercicio.
Tasa de esfuerzo percibido Menor - Ver estudio
Hay algunas pruebas que apoyan una reducción en la tasa de esfuerzo percibido durante el ejercicio bajo la influencia de la suplementación con aminoácidos de cadena ramificada, pero esto parece poco fiable para mejorar el rendimiento y son de escasa magnitud
Tiempo de reacción Menor - Ver estudio
Se observó una disminución (beneficiosa) en el tiempo de reacción durante una prueba de fútbol estimulada, que se pensó que era secundaria a los efectos antifatiga. La hipótesis es útil para deportes prolongados
Pérdida de peso Menor - Ver estudio
La pérdida de peso que se produce durante el ejercicio intenso prolongado (en estos ejemplos, el esquí) se atenúa con la suplementación con BCAA en relación con los carbohidratos. Esto es probablemente indicativo de masa magra y / o hidratación, y no es necesariamente un efecto de pérdida de grasa
Adrenalina - - Ver estudio
Ninguna influencia significativa sobre las concentraciones de adrenalina
Capacidad de funcionamiento anaeróbica - - Ver estudio
Ningún efecto significativo de mejora del rendimiento en el ejercicio cardiovascular a corto plazo
Glucosa en sangre - Moderar Ver 2 estudios
No parece ser una alteración probable en las concentraciones de glucosa en sangre per se con la administración de suplementos de BCAA, pero el aumento de la oxidación de grasas puede atenuar la disminución de la glucosa observados durante el ejercicio prolongado (que parecería ser un aumento relativo en puntos de tiempo posteriores)
Cortisol - - Ver estudio
No hay interacciones significativas con la suplementación con BCAA y el cortisol
Dopamina - - Ver estudio
Al igual que las otras catecolaminas (adrenalina y noradrenalina), la dopamina sérica no parece estar alterada con BCAA suplementarios.
Frecuencia cardíaca - Muy alto Ver 2 estudios
No se observaron alteraciones significativas en la frecuencia cardíaca con la suplementación con BCAA en reposo o durante el ejercicio
Insulina - - Ver estudio
No hay influencia significativa de la suplementación con BCAA en los niveles de insulina en ayunas
Cuerpos cetónicos - - Ver estudio
No hay alteraciones significativas en la formación de cuerpos cetónicos, que pueden ser debido a la BCAA cetogénica (leucina) siendo compensados ​​por las otras dos glucogénicos
Dolor muscular - Moderar Ver 2 estudios
Ninguna influencia significativa sobre el dolor muscular cuando se evalúa 2-3 días después del ejercicio que se carga con suplementos de BCAA
Noradrenalina - - Ver estudio
La suplementación con BCAA no parece influir significativamente en las concentraciones de noradrenalina en suero
Absorción de oxígeno - - Ver estudio
La captación de oxígeno durante el ejercicio cardiovascular anaeróbico no parece modificarse con la suplementación con BCAA
Potencia de salida - Moderar Ver 2 estudios
Efectos mixtos en la potencia de salida, pero cuando ocurre no es un per se aumento en la potencia de salida, sino secundario a un dolor muscular reducido después del ejercicio repetido. Esto puede ser más indicativo de efectos anti-fatiga de la mejora de la potencia de salida real

Studies Excluded from Consideration

  • suplemento Multinutriente (incluidos los suplementos no BCAA) [1]

  • confunde con aminoácidos no BCAA (comocitrulline oglutamine) [2]

  • Emparejado con inhibidores de la ECA [3]


Investigación científica

Tabla de Contenidos:

  1. 1 Fuentes y Composición
    1. 1.1 Fuentes y Estructura
    2. 1.2 y variantes
  2. 2 Pharmacology
    1. 2,1 Absorption
    2. 2,2 Metabolismo
  3. 3 Neurología
    1. 3,1 serotonina
    2. 3,2 Excitation
  4. 4 con metabolismo de la glucosa
    1. 4,1 Mecanismos
    2. 4,2 glucógeno
    3. 4,3 Blood Glucose
    4. 4,4 sensibilidad a la insulina
  5. 5 Skeletal Muscle and Physical Performance
    1. 5,1 mecanismos (músculo esquelético)
    2. 5,2 Mecanismos (fatiga) || | 1296
    3. 5.3 Intervenciones (estética)
    4. 5.4 (fatiga)
  6. 6 Interactions with Medical Conditions
    1. 6,1 esclerosis lateral amiotrófica (ALS)
  7. 7 Seguridad y toxicidad
    1. 7.1 General

1 Fuentes y composición

1.1. Fuentes y estructura

Los tres aminoácidos Leucina, Isoleucina, y La valina se conoce como aminoácidos de cadena ramificada (BCAA), ya que son los únicos tres aminoácidos que poseen una cadena lateral ramificada. Todos ellos son aminoácidos esenciales, [4] y forman colectivamente el grupo más grande de aminoácidos esenciales en el conjunto corporal (35 y ndash; 40%) y están presentes en niveles altos (14 & ndash; 18%) en tejido muscular. [5] [6] [7] El contenido de Los BCAA en el grupo de aminoácidos libres son relativamente pequeños en comparación con las reservas corporales (alrededor de 0.1 g / kg o 0.6 y ndash; 1.2 mmol / kg de tejido muscular [7]) y la concentración en suero en ayunas de BCAA tiende a ser 0,3 y ndash; 0,4 mM (que es relativamente alta en comparación con todos los demás aminoácidos, aparte deglutamine) [8] [9]

Los aminoácidos de cadena ramificada son un grupo de tres aminoácidos esenciales que están altamente involucrados en la regulación de la masa muscular. Se encuentran en proteínas dietéticas.

1.2. Formulaciones y variantes

Livact es un nombre comercial de gránulos de BCAA que se utilizan en algunos casos de cirrosis, o en entornos clínicos. [10]

2 Farmacología

2.1. Absorción

Después de la ingestión, la leucina de los alimentos es catalizada por enzimas digestivas en péptidos o aminoácidos libres. Ambos se extraen del intestino al hígado a través de sus respectivos transportadores. La leucina se recogió en células a través de su respectivo heterodimérico Amino Acid Transporter [11], más notablemente el CD98 glicoproteína que también media la captación de isoleucina, valina, triptófano y tirosina ( aminoácidos ramificados y aromáticos). [12] [13] Esta inhibición se aplica tanto a la barrera hematoencefálica como a los intestinos. [14]

2.2. Metabolismo

Bajo estados sin alimentar normales en reposo, las enzimas que median catabolismo BCAA son a aproximadamente 4-6% de actividad en el músculo esquelético de ratas [15][16] a pesar de estar cerca de su capacidad total en el hígado, que no es un sitio principal de catabolismo. [15]

Aumento de proteínas en la dieta ( del 8% al 30% de la dieta) se sabe que aumenta la enzima que cataboliza BCAA [17] y este efecto se observa con un aumento en los BCAA dietético solo (4,8 % o 6.2% de la dieta de ratas) [18] y con ejercicio. [19] Esto sugiere que las concentraciones séricas de BCAA son altamente reguladas y sugiere, además, un aumento de la necesidad dietética con ejercicio[7]

han sus tiendas corporales regulada por el complejo de BCAA deshidrogenasa, que se aumenta en actividad tanto con ejercicio como con un excedente dietético de BCAA.

El catabolismo de BCAA se produce en las mitocondrias de la célula. [20] Los BCAAs se someten a una conversión reversible en derivados de & alpha; -keto (conocido como cadena ramificada & alpha--keto ácidos) a través de la enzima aminotransferasa de cadena ramificada (BCAT) y luego se metaboliza de manera irreversible (descarboxilación oxidativa) a través de la cadena ramificada & alfa; ceto ácido deshidrogenasa (BCKDH) enzima, [7] que se cree que es el paso limitante de la velocidad del catabolismo BCAA. [20] [15]

El paso limitante de la velocidad (enzima BCKDH) está regulado por la modificación covalente y se activa mediante la fosfatasa BCKDH [21] e inactivado por BCKDH kinase [22] [23] (desfosforilación y fosforilación de E1 y alfa; respectivamente). Se piensa que la actividad de BCKDH quinasa es un determinante de la actividad de BCKDH en general, ya que están correlacionadas inversamente, [24] pero existe una falta de información sobre la fosfatasa de BCKDH en general. [7]

Debido a la alta concentración de BCAT y BCKDH en el músculo esquelético y las bajas concentraciones en el hígado, el catabolismo de BCAA tiende a ocurrir en el músculo esquelético, [25] [16] de ahí su susceptibilidad al ejercicio físico. [19] La mayoría de los demás Los aminoácidos esenciales se catabolizan en el hígado. También hay una mayor concentración de la enzima inhibitoria (BCKDH quinasa) en el músculo esquelético, [26] que se cree que subyace a las bajas tasas de catabolismo en reposo en el músculo esquelético (que no se observa en el tejido hepático). [15] [16]

El catabolismo de BCAA se controla mediante la tasa de la enzima limitante de la velocidad (Complejo BCKDH). Esta enzima está positivamente (BCKDH fosfatasa) y negativamente (BCKDH quinasa) regulada por otras enzimas. Se ubican en altas concentraciones en el músculo esquelético (por lo tanto, catabolismo localizado de BCAA) y su actividad determina las concentraciones de BCAA en una célula.

Cuando leucina es metabolizado de manera reversible en & alpha; -ketoisocaproic acid (KIC) por BCAT usando & alpha; -ketoglutarate como cofactor (y produciendo glutamina en este proceso) y luego metabolizado irreversiblemente en isovaleril CoA, La isoleucina se metaboliza reversiblemente en 3-metil-2-oxopentanoato (KMV) por BCAT utilizando el mismo cofactor, y KMV se metaboliza irreversiblemente en 2-Metilbutiril-CoA, mientras que valina se metaboliza de manera reversible en 2-cetoisovalerato y luego irreversiblemente en isobutirilo-CoA.[7]

El complejo BCKDH es importante en la síntesis de proteínas musculares (a través de la preservación de leucina, una mayor preservación de este aminoácido promueve una mayor señalización de la misma), que se evidencia por el inhibidor de la quinasa BCKDH clofibri c acid [27] [28] causando miopatía después del uso prolongado. [29][30]

Otros activadores del complejo BCKDH (aumentando el catabolismo BCAA) incluyen TNF- y alfa; (después de las inyecciones que aumentaron la actividad de 22% a 69-86% a 25-50 mcg / kg) secundaria a niveles decrecientes del regulador negativo [31] y la inanición (por disminuyendo el regulador negativo). [17] Además, todos los metabolitos BCAA (los ácidos alfa ceto) son inhibidores de la quinasa BCKDH y pueden aumentar la actividad del complejo [27] siendo & alpha; -ketoisocaproate (de leucina) más potente que los demás. [32] HMB || | 1466 at 2mM does not inhibit this kinase. [27] & nbsp;

Ejercicio (contracción muscular localizada específicamente[32]) se sabe que activa este complejo [17] [26] y ha sido confirmado en tejido humano [33] asociado con la disminución de la actividad de la quinasa BCKDH (regulador negativo) que se cree es secundario a la alteración de los niveles de quinasa unida en relación con la quinasa libre. [26]

Activación de El complejo BCKDH (que resulta en el catabolismo BCAA) está asociado con miopatía, y las citoquinas o fármacos que aumentan la actividad de este complejo pueden aumentar el catabolismo BCAA e inducir miopatía. Se sabe que los metabolitos inmediatos de BCAAs influyen positivamente en la actividad de las enzimas y estimulan su propio catabolismo, formando un bucle de autorregulación. Se sabe que el ejercicio aumenta la oxidación de BCAA activando este complejo de enzimas.

3 Neurología

3.1. Serotonina

La hipótesis central de la fatiga (que asume que las concentraciones elevadas de serotonina en el cerebro están asociadas con la inducción de fatiga [34] [35] | || 1489 ) is thought to be related to the antifatigue effects of BCAA supplementation. [36] Durante el ejercicio, la proporción plasmática de aminoácidos aromáticos (se aplica a tanto el triptófano como el L-tirosina aunque la hipótesis central solo se refiere al primero) a los aminoácidos neutros de cadena larga (los BCAA y algunos otros) se modifica a favor del primero [35] [37] [38] debido a BCAAs que se someten a oxidación y se destruyen, [19] y debido a que el triptófano y los BCAA comparten el mismo transporte hacia el cerebro. [39] [40] [41] Este acto de transporte es el paso limitante de la velocidad. [36] Any alteration in the ratio will alter what amino acids transport into the brain. Exercise has been confirmed to increase tryptophan uptake in as little as 30 minutes [42] [43] y aumenta la disponibilidad de triptófano a través de la suplementación (sin suplemento) Los BCAA parecen promover la fatiga en las ratas. [44] & nbsp;

Se cree que el aumento del transporte de triptófano al cerebro (que produce serotonina a través de 5-HTP) es un posible factor causante de fatiga, y la reposición de BCAA oxidados para preservar la proporción puede atenuar la producción de fatiga. [36] | || 1517

Theoretically, tryptophan uptake into the brain increases during exercise. The increased synthesis of serotonin promotes fatigue and sedation. As BCAAs share the same transport into the brain as tryptophan, it is thought loading them prior to exercise is able to hinder tryptophan uptake and serotonin production, thus hindering the onset of fatigue.

Ratas alimentadas con una dieta que contiene 3.57 -4.76% de BCAA durante 6 semanas (el control en 1.78%) no logró alterar la serotonina en el hipotálamo después de hacer ejercicio, según lo evaluado mediante biopsia [45] pero en otros lugares con suplementos de valina (20 mg / kg de peso corporal) inyectado inmediatamente antes de la carrera fue capaz de prevenir un aumento inducido por el ejercicio en la producción de serotonina (medida en el hipocampo) a los 30 minutos, con una eficacia mixta a los 90 minutos (la serotonina fue menor, el triptófano y el 5-HIAA no) [46]

Agregar BCAAs a la dieta de rata puede que no prevenga la síntesis de serotonina en el cerebro, mientras que la ingesta programada antes de la actividad física (para asegurar niveles altos en suero) se ha observado para ser eficaz con valina aislada.

3.2. Excitación

Aunque la asociación entre los atletas y la esclerosis lateral amiotrófica (ELA) es algo poco confiable y aún está en discusión [47] [48][48] [49] y nulo [50] evidencia, investigación de agentes posiblemente, estos atletas utilizaron y se sospecharon BCAA.

El vínculo epidemiológico entre ALS y atletas es algo débil e inconsistente, e incluso el vínculo entre ALS y la suplementación con BCAA (se cree que es más frecuente en atletas ) actualmente no está soportado.

Se ha observado que los BCAAs causan hiperexcitación de las neuronas (sin afectar el potencial de membrana en reposo) in vitro a través de medios dependientes de mTOR (bloqueado por rapamicina) mientras que requiere un canal de sodio (bloqueado por Riluzole). La dependencia de dosis entre 10 y 300 µm se demostró con valina, aunque [51] esto no ocurrió con aminoácidos sin cadena ramificada.

Como la hiperexcitabilidad de las neuronas es una característica patológica de la ELA en humanos [52] [53] y en el modelo de ratón que imita ALS (el modelo G93A [54] [55]), se pensó que esto La hiperexcitabilidad inducida podría ser un mecanismo de acción. La hipersensibilidad inducida por BCAA también parece ser dependiente del canal de sodio, y ocurrió en ratones (cepa B6SJL) criados desde el nacimiento con un 2,5% de su dieta siendo BCAAs (relación 1: 1: 1). [51]

Es plausible que los BCAA puedan aumentar la excitación neuronal a través de medios dependientes de mTOR, pero la in vitro evidencia resultó de concentraciones bastante altas, mientras que el modelo de ratón se realizó desde el nacimiento, que suele ser más sensible a los efectos neurológicos, pero puede no representar con precisión a un no lactante que consume el agente. Se necesita más investigación sobre este tema.

4 Interacciones con el metabolismo de la glucosa

4.1. Mecanismos

La leucina tiene el potencial de promover la activación de Akt inducida por insulina, pero requiere que PI3K se inhiba o suprima primero (y luego la leucina conserva la activación de Akt inducida por insulina). [56]

En condiciones donde la insulina no está presente, la leucina 2 mM y (en menor grado) su metabolito & alpha; -ketoisocaproate parece promover la captación de glucosa a través de PI3K / aPKC (PKC atípico[57]) e independiente de mTOR (el bloqueo de mTOR no altera los efectos). [58] Este estudio observó la estimulación solo en 2-2.5 mM durante 15-45 minutos (la resistencia se desarrolló a los 60 minutos) y fue comparable en potencia a las concentraciones fisiológicas de la insulina basal, pero tuvo un rendimiento inferior (50% tan potente) como la insulina 100 nM. [58] | || 1574

It is possible that leucine can promote glucose uptake in some instances, such as when PI3K is inhibited or when insulin is not present in a cell culture but leucine is (acutely). It appears to have similar mechanisms to isoleucine.

La leucina también es capaz de dificultar la captación celular de glucosa, [59][60] [61] que se cree que está relacionado con la activación de la señalización mTOR, que naturalmente suprime la señalización AMPK, [62] | || 1583 (AMPK signaling being one that mediates glucose uptake during periods of low cellular energy and exercise [63] [64] ) o debido a que la leucina suprime la oxidación de la glucosa, como se observa durante el ayuno en las células musculares [59] (una preservación relativa de la glucosa daría como resultado concentraciones celulares más altas y, por lo tanto, una menor absorción recompensatoria ) que posiblemente también esté relacionado con la señalización mTOR. La señalización a través de esta vía es un mecanismo de retroalimentación negativa de la absorción de glucosa, ya que normalmente es activada por la insulina [65] y la activación o mTOR finalmente dificulta la señalización IRS-1 || | 1591 [66] (el primer sustrato después del receptor de insulina en la vía de señalización) ya que la activación de S6K1 por mTOR (que induce la síntesis de proteínas) también crea serina-treonina quinasas, que degradan el IRS 1. [67]

Este efecto no parece ser inmediato, y los estudios de cultivos celulares que notan la captación de glucosa también señalan que la exposición prolongada (60 minutos) a la leucina elimina cualquier glucosa. captación inducida por ella, [58] que sugiere alguna forma de retroalimentación negativa. Además, esto puede explicar por qué se suprime el aumento de la absorción de glucosa estimulado por leucina después de 60 minutos. [58]

Se ha observado que el estado de hiperaminoacidemia induce un efecto transitorio y reversible estado de resistencia a la insulina, se cree que está relacionado con el contenido de leucina. [60] Los BCAA plasmáticos elevados se observan durante la obesidad y están relacionados con la resistencia a la insulina.[68] [69] El ayuno está acompañado por una reducción de aminoácidos en el suero y una mayor sensibilidad a la insulina, que se cree se debe a la reducción de aminoácidos.[61] A nivel celular, esto se alivia con leucina [59] y se observa con aminoácidos mixtosin vivo. [61]

La valina también ha mostrado un efecto inhibitorio sobre la captación de glucosa en las células musculares, pero parece ser más rápida actúa más que la leucina (0,3 g / kg de cualquiera de los aminoácidos que causan un aumento en la glucosa en relación con el control a los 30 minutos ne) o 90 minutos con leucina). [70]

La leucina, secundaria a la señalización de la síntesis de proteínas musculares, también puede suprimir la captación de glucosa en una célula después de la incubación durante aproximadamente una hora , ya que puede ser estimulante hasta que suprima sus propias acciones. Se ha observado que la valina aumenta la glucosa sérica más rápidamente en el cuerpo, lo que sugiere que una regulación negativa más rápida o simplemente no promueve la captación de glucosa.

Isoleucine es conocida por promover la captación muscular de glucosa. [70] [71] [72] Los efectos de isoleucina (que puede ser examinado en profundidad en su página respectiva) parecen ser en su mayoría independientes del eje mTOR / AMPK, totalmente dependientes de PI3K / PKC, y posiblemente relacionados con la reducción de la gluconeogénesis de los ácidos grasos (produciendo menos glucosa causaría más necesidad de ser extraída de la sangre para satisfacer las demandas celulares).

No se conoce que la isoleucina incremente la síntesis de glucógeno [70] like leucine is [73] posiblemente debido a que la síntesis de glucógeno a partir de aminoácidos depende de la activación de mTOR, [74] [73] || | 1635 which is the result of leucine [62] y no isoleucina. [58]

Isoleucina contrarresta la leucina y puede promover la captación de glucosa en una célula muscular, y aunque los mecanismos no están completamente establecidos, puede ser un efecto secundario para reducir la gluconeogénesis de los aminoácidos. La síntesis de glucógeno no está regulada por aumento con isoleucina, solo la absorción y el consumo.

Ambos valina y la isoleucina son aminoácidos glucogénicos y se pueden convertir en glucosa en el cuerpo humano. [75] La leucina no puede hacer esto y se conoce como cetogénica, lo que significa que produce cuerpos cetónicos.

Dos de los tres BCAAs (no leucina) se puede convertir en glucosa.

4.2. Glicógeno

Se ha observado que la activación de la BCAA transaminasa ocurre durante el agotamiento del glucógeno [76] [77] y eso los dos BCAAs conocidos como isoleucina y valina pueden convertirse en succinil-CoA (y posiblemente aumentar la oxidación de grasa secundaria a oxaloacetato; [78] cualquier aumento en la oxidación de grasa es capaz de suprimir la tasa de pérdida de glucógeno durante el ejercicio debido al uso comparativo de más lípidos).

Se ha observado que la suplementación con aminoácidos de cadena ramificada preserva las reservas de glucógeno del músculo esquelético y hepático después de un ataque de ejercicio agudo en relación con el placebo , [18] [45] que se ha observado en humanos sometidos a pruebas de ciclos submáximos con 90mg / kg de BCAAs[79] sin efecto inherente sobre el glucógeno en reposo. [18]

Otro estudio informó una suplementación de BCAA de 300 mg / kg (distribución no divulgada) dando como resultado un aumento de la glucosa en sangre sin alteración ng ácidos grasos libres de plasma y lactato en hombres sanos sujetos a agotamiento de glucógeno, aunque se observó una reducción en el RER (indicativo de más oxidación de grasas). [78]

4.3. Glucosa en sangre

Posiblemente relacionada con los beneficios generales en patología hepática (generalmente hepatitis crónica), [80] [81] increased muscular glucose uptake has been noted in a rat model of liver cirrhosis [82] que ha estimulado la investigación en humanos. En personas con hepatitis C crónica y resistencia a la insulina que recibieron BCAA, la suplementación (12.45 g después del desayuno y la cena y una dosis antes de dormir) pudo mejorar la sensibilidad a la insulina (Matsuda; no hubo cambios en el HOMA-IR) en un subconjunto de la muestra que también se benefició con HbA1c reducida. Esto no ocurrió en todos los participantes. [83]

Parece que existen posibles beneficios para la sensibilidad a la insulina y la captación de glucosa muscular en personas con hepatitis, pero este efecto parece ser poco confiable .

4.4. Sensibilidad a la insulina

Los BCAA en suero parecen estar elevados en el estado de ayuno en ambas obesidades [84] [85] y al investigar la ingesta dietética de personas sensibles y resistentes a la insulina (la resistencia también se asocia con una mayor ingesta de BCAA en ayunas [68] y la mejora en la pérdida de peso se correlaciona con la normalización del metabolismo de BCAA | || 1690 [86]). No parece haber grandes diferencias dietéticas entre los dos estados. [87] [69]

Al menos en ratas, el aumento en suero Los BCAA parecen correlacionarse con una menor actividad del complejo enzimático BCKDH en el tejido adiposo [88] y este complejo enzimático parece estar regulado a la baja en el tejido adiposo de individuos obesos, resistentes a la insulina, en relación con sus gemelos monocigóticos. [89] Aunque menos investigado, es posible que este efecto se extienda también al tejido muscular esquelético, como una regulación negativa de algunas enzimas en el catabólico BCAA cadena ( metil-malonato-semialdehído deshidrogenasa y propionil-CoA carboxilasa & beta;) se ha observado en humanos. [90]

En teoría, es plausible que el exceso de leucina sérica pueda exacerbar la resistencia a la insulina, pero la relación general no está completamente clara [91] || | 1708 since both leucine deprivation [92] y alta alimentación con leucina [93] mejora los estados de resistencia a la insulina en ratas.

En los estados de resistencia a la insulina parece haber un mayor nivel de circulación de BCAA, que es Debido al catabolismo de los BCAAs se está deteriorando. Los BCAA en suero son más un biomarcador de resistencia a la insulina que cualquier otra cosa (lo que significa una alteración de la sensibilidad a la insulina relacionada con el tejido adiposo) y su función potencialmente causante no se conoce bien.

5 Músculo esquelético y rendimiento físico

5.1. Mecanismos (músculo esquelético)

La leucina es capaz de activar una proteína llamada 'Target of Rapamycin' (TOR o mTOR en mamíferos) que estimula la síntesis de proteínas. La inhibición de esta proteína puede prevenir los efectos anabólicos de la leucina en ratas [94] y en humanos. [95] mTOR es comúnmente conocido como el principal objetivo metabólico de la leucina, y mTOR activa la subunidad p70 de la quinasa S6 (p70S6K en definitiva, finalmente vía Ser 483 [96] || | 1728 ) which upregulates ribosomal protein S6 and protein synthesis via signaling through the genome. [97] El factor de unión eucariota (eIF) se activa y su factor de unión (la proteína de unión al factor de iniciación eucariótico 4E; 4E-BP1) se suprime por mTOR. [98] [99] [100] | || 1734 Beyond leucine, mTOR can be activated by exercise (muscle contraction, requires a 1-2 hour delay [101] [102] relacionado con el aumento de la señalización de ácido fosfatídico [103] y reducir los reguladores negativos [104]) insulina, [105] y exceso calórico (sin al de nutrición). [106]

Estos efectos se han observado en el músculo humano (evaluado mediante biopsia) después del ejercicio y la ingestión de BCAA. [97] La activación de mTOR se ha observado en el músculo humano en reposo después de la ingestión de BCAAs [107] y aislada leucina. [108] [109] Tanto el 4E-BP1 como la p70S6K también se han confirmado con BCAAs [110 ] y leucina. [111]

Aunque Akt (también conocida como proteína quinasa B o PKB; corriente abajo del receptor de insulina y corriente arriba de mTOR) puede activar mTOR directamente [112] o indirectamente a través de TSC2, [113] [114] que mejora la traducción de proteínas (desactivando GSK-3 y mejorando la señalización eIF2B [115]) inducida por S6K1, [116] | || 1767 this pathway is mostly irrelevant to leucine supplementation as leucine does not influence Akt or GSK-3. [111] [97]

The anabolic effects of leucine are mediated via the mTOR pathway, which responds to dietary leucine to induce muscle protein synthesis. Although mTOR is activated by Akt/PKB signaling (usually from insulin signaling), leucine does not activate this protein and seems to selectively activate mTOR.

MAFbx ( atrofia muscular F-box) y MuRF-1 ( muscle RING-finger 1) son dos proteínas específicas del músculo asociadas con el catabolismo y la atrofia,[117] [118] que están regulados positivamente por la señalización FOXO [119] (la señalización FOXO es Regulado negativamente por PI3K / Akt [120]).

El ARNm para MAFbx parece reducirse con la suplementación con BCAA (85 mg / kg con 45% de leucina y 30% de valina) después de reposo (30%) y ejercicio (50%). Los niveles de MuRF-1, que son inducidos por el ejercicio, se aumentan (50% más que con placebo) con suplementos de BCAA, a pesar de que se suprime el contenido de proteína de MuRF-1 (20% de aumento en placebo). [ 121]

Las proteínas involucradas en la atrofia (descomposición) de las proteínas musculares parecen suprimirse luego de la ingesta de suplementos de BCAA y el ejercicio, lo que podría ser un mecanismo indirecto de la síntesis de proteínas musculares.

La leucina puede también aumenta la secreción de insulina, [122] [123] y la insulina puede inducir la fosforilación de mTOR a través de su receptor. [105] Entonces, aunque los aminoácidos de cadena ramificada y la leucina regulan la síntesis de proteínas a través de un eje Akt / mTOR, también lo hace la insulina. [100] El uso de norleucina, que comparte las propiedades de la leucina con respecto a la mTOR, pero no en la secreción de insulina, demuestra que la insulina per se no es necesaria para alcanzar niveles relativamente similares de síntesis de proteínas.[124] [125] [126]

La leucina puede actuar directamente sobre mTOR, pero puede funcionar adicionalmente a través de esta vía, secundaria a la liberación de insulina de las células beta pancreáticas.

5.2. Mecanismos (fatiga)

Amoníaco (un posible promotor de la fatiga asociada con la degradación muscular [127] [34]) Parece tener influencias bilaterales con la suplementación con BCAA. El aumento de la ingesta de BCAA en la dieta hasta un 3,57% en ratas (una ingesta dietética del 50% durante 6 semanas) puede mejorar el ejercicio en un 37%, asociado con una reducción en la producción de amoníaco, mientras que un aumento del 100% (4,76% en total) revierte esto La tendencia y el ejercicio disminuyen en un 43% y se asocia con un aumento en la producción de amoníaco. [45] En humanos, 100 mg / kg de una solución de BCAA 2: 1: 1 (favoreciendo la leucina) antes de un ejercicio de sentadilla en mujeres sin entrenamiento parece aumentar las concentraciones de amoníaco en relación con el placebo 0 -2 horas después del ejercicio, pero disminúyalo 2 días después, sin diferencia a los 3 días. [128]

Se ha observado que el lactato disminuye en mujeres no entrenadas a las que se les da 100 mg / kg de BCAAs [128] pero no parece ser un requisito en ratas (se ha observado que la fatiga se reduce a pesar de los cambios en el lactato).[45]

La suplementación con BCAA antes del ejercicio (más allá de los mecanismos serotoninérgicos) también puede reducir las tasas de agotamiento de glucógeno y se sabe que interactúa con el amoníaco en suero.

5.3. Intervenciones (Estética)

Un estudio muestra que 4 g de suplementos de leucina aislados en hombres no entrenados (ingesta de proteínas en la dieta de 0.90 g / kg) dado un nuevo programa de ejercicios durante 12 semanas es capaz de promover la producción de energía (desde 31.0 % en placebo a 40.8%) sin afectar significativamente la masa magra o la masa grasa. [129]

En hombres entrenados a quienes se les administraron 14 g de BCAA por día durante 8 semanas junto con un plan de levantamiento de pesas de rutina, consumo Los BCAA promovieron la pérdida de grasa (2,2% de grasa corporal) y promovieron la acumulación de masa magra (4,2 kg) en mayor medida que 28 g de proteína de suero (2,1 kg de masa magra y 1,2% de grasa corporal) y 28 g de carbohidratos (1,4 kg de masa magra y 0,6 % de grasa corporal). [2] Aunque este estudio es prometedor, tiene algunas complicaciones (la dieta no se registró ni se controló, los BCAA se confundieron con la inclusión de || | 1832 glutamine (5g) y citrulina malate (2g), financiada por una compañía de suplementos llamada Scivation). [2]

La evidencia con respecto a La síntesis de proteínas musculares y BCAA es prometedora, pero existen algunos problemas para interpretar esta investigación: además de ser financiados externamente por los productores del suplemento, se confundió aún más con glutamina and citrulina y posiblemente también B6, ya que este estudio probablemente usó el producto Scivation conocido como Xtend, a pesar de no divulgarlo de forma absoluta.

5.4. Intervenciones (Fatiga)

Un estudio que reclutó a doce corredores de élite masculinos en alta mar divididos en dos grupos antes de una prueba prolongada (33 horas y 155 millas), ingiriendo un suplemento que contenía altos niveles de BCAA (36.25 g de valina, 25.4 g de leucina, 10.9 g de isoleucina) cada seis horas observó que el grupo de suplementación tomó hasta el segundo día de navegación para informarse de que estaban menos cansados. El aumento en los errores de memoria observados en el control no se produjo en el grupo BCAA. [130] En otros lugares, los participantes que participaron en 6-8 horas de esquí de montaña no experimentaron un beneficio (evaluado por la potencia de salida en un erg) con un suplemento de BCAA [131] mientras que un estudio comparó una bebida de glucosa de 91 g como placebo con un aminoácido de glucosa / 51 g de 40 g (BCAA y Arginina) en fatiga en una prueba de caminata en una montaña (14 km, 2857m montaña) en personas mayores notó que la sustitución de aminoácidos preservada mejora el rendimiento de la sentadilla en un 10% (pero solo debido a una tendencia a reducir el dolor percibido). [132]

Para los ensayos que son prolongados e involucran actividades al aire libre (esquí, senderismo, vela), suplementación de BCAA en dosis altas (por lo general, más de 50 g tomados durante varias horas) parece reducir la fatiga física y mental en una pequeña cantidad.

En ciclistas entrenados que reciben BCAA suplementarios (90 mg / kg de valina al 40% y 35 % de leucina) durante el ciclismo y se le indicó que calificara su fatiga percibida cada 10 minutos, la suplementación con BCAA se asoció con una reducción del 7% en el esfuerzo percibido y una reducción del 15% en la fatiga mental, y se observó un efecto antifatiga después del entrenamiento según lo evaluó la prueba Stroop . [79] No hubo una mejora significativa en el rendimiento asociada con la suplementación con BCAA, ya que 3 sujetos experimentaron mejoras mientras que los otros 4 no. [79 ] Esta falta de mejora del rendimiento se ha observado en otros lugares en ciclistas entrenados que recibieron 6-18 g de BCAA. [133] Investigadores que examinan la suplementación de BCAA durante un maratón notó beneficios para el rendimiento solo en los corredores más lentos y no en los corredores más rápidos (aunque se observaron efectos antifatiga en ambos grupos a los BCAA evaluados mediante la prueba de Stroop) [134] una prueba en 'varones sanos activos' (no hay indicios de tener un estado de entrenamiento) observó un aumento de tiempo de 17,2% para agotar Uso en ciclismo con suplementos de BCAA de 300 mg / kg. [78]

Seis mujeres recibieron una bebida que contenía 7,5 g de BCAA por litro (40% de valina y 35% de leucina) con 6% de carbohidratos (en relación con carbohidratos solo placebo) durante un partido de fútbol. que la prueba de color y palabra Stroop después del juego (biomarcador de fatiga) mejoró con los BCAA. El rendimiento físico no se midió y el consumo total de líquido no se registró. [135] Otro estudio que utiliza una prueba de fútbol simulada (a través de la cinta de correr) con 7 g de BCAA una hora antes del ejercicio observó que la suplementación con BCAA podía preservar el tiempo de reacción después del ejercicio. [136]

En el ejercicio aeróbico, como ciclismo o deportes de equipo (fútbol), la suplementación de BCAA parece preservarse La cognición en las últimas etapas del ejercicio y parece reducir la fatiga neural. No parece haber una mejora confiable del rendimiento físico, aunque puede ocurrir en personas no capacitadas.

Los investigadores observan a 12 mujeres no entrenadas que reciben suplementos de BCAA (aproximadamente una proporción de 2: 1: 1 que favorece a la leucina) a 100 mg / kg antes de los ejercicios de sentadillas de gran volumen notaron que el grupo BCAA (en relación con el placebo de carbohidratos) experimentó menos dolor cuando se midió 2 días después (dolor máximo de este protocolo [7] ) y se eliminó la reducción de la producción de energía observada en el placebo en este momento (80% del valor inicial) [128] (estudio reproducido en Medline [137]).

Los BCAA ingeridos antes de los protocolos de entrenamiento de resistencia pueden reducir el dolor en relación con los carbohidratos. No está claro (pero es plausible) si esto puede imitarse mediante la ingesta de proteínas en la dieta.

6 Interacciones con condiciones médicas

6.1. Esclerosis lateral amiotrófica (ELA)

El metabolismo del aminoácido de cadena ramificada (BCAA) está implicado en la patología de esclerosis lateral amiotrófica (ALS) que surge de la inicial hipótesis de que desde & beta; -metilamino-L-alanina (BMAA) puede ser un componente tóxico de algunas dietas indígenas [138] [139] el metabolismo de los aminoácidos está implicado, y las altas tasas de ALS en los atletas (ambos contactan [140] y sin contacto || 1899 [49] deportes) han sido hipotéticamente relacionadas con la suplementación con BCAA, ya que la activación de mTOR en motorneuronas de ratón genéticamente susceptibles parece promover la excitotoxicidad, [ 141] que se ha demostrado in vitro con altas concentraciones de valina. [51]

In neurons susceptible to excitotoxic death, it appears that mTOR activation may promote death via other insults, leading to a hypothesis that BCAAs may play a role in the higher rates of ALS seen in athletes. This hypothesis is currently untested with oral supplementation of BCAA supplements.

7 Seguridad y toxicidad

7.1. General

Prueba de ingesta superior tolerable (TUL) en hombres jóvenes sanos a quienes se les administró ingestas graduadas de leucina (50-1250mg / kg de peso corporal, correlacionadas con el requisito de promedio estimado [6] || (1915 and up to 25-fold the EAR) resulted in the estimated TUL to be set at 500mg/kg bodyweight (about 35g daily for average weight males) due to levels higher than that causing an increase in serum ammonia.[142]

Soporte científico & amp; Citas de referencia

Referencias

  1. Un suplemento de múltiples nutrientes redujo los marcadores de inflamación y mejoró el rendimiento físico en individuos activos de edad media a mayor: un estudio aleatorizado, doble ciego, controlado con placebo.
  2. El consumo de un suplemento que contiene aminoácidos de cadena ramificada durante un programa de entrenamiento de resistencia aumenta la masa magra, la fuerza muscular y la pérdida de grasa.
  3. La combinación de aminoácidos de cadena ramificada y el inhibidor de la enzima convertidora de angiotensina suprime la recurrencia acumulativa del carcinoma hepatocelular: un ensayo de control aleatorizado.
  4. Yoshizawa F. Nueva estrategia terapéutica para la medicina de aminoácidos: funciones notables de los aminoácidos de cadena ramificada como reguladores biológicos. J Pharmacol Sci. (2012)
  5. Impacto de la proteína dietética en el control glucémico durante la pérdida de peso.
  6. Riazi R, et al. El total ramificado requerimiento de aminoácidos de cadena en hombres adultos jóvenes sanos determinado por la oxidación indicadora de aminoácidos mediante el uso de L- {1-13C} fenilalanina. J Nutr. (2003)
  7. Efectos Nutraceutical de-aminoácidos de cadena ramificada sobre el músculo esquelético.
  8. Ahlborg G, et al. durante el ejercicio prolongado en el hombre . Metabolismo esplácnico y de la pata de la glucosa, ácidos grasos libres y aminoácidos. J Clin Invest. (1974)
  9. Wahren J, Felig P, Hagenfeldt L. de la ingestión de proteínas en el metabolismo esplácnica y la pierna en el hombre normal y en pacientes con diabetes mellitus. J Clin Invest. (1976)
  10. Yoshiji H, et al. de aminoácidos de cadena ramificada y inhibidor de la enzima convertidora de angiotensina mejora la progresión de la fibrosis hepática en pacientes con cirrosis. Mol Med Report. (2012)
  11. Reynolds B, et al Amino ácido transportadores y mecanismos de nutrientes-detección:.. Nuevos objetivos para el tratamiento de trastornos de insulina ligada || | 2019 Biochem Soc Trans. (2007)
  12. Boado RJ, et al. Expresión selectiva del transportador de aminoácidos neutro grande en la barrera hematoencefálica. Proc Natl Acad Sci USA. (1999)
  13. Pardridge WM, Choi TB. Transporte de aminoácidos neutros en la barrera hematoencefálica humana. Fed Proc. (1986)
  14. Efectos de la leucina sobre la absorción intestinal de triptófano en ratas.
  15. Harris RA, et al. Regulación de de cadena ramificada alfa-cetoácido deshidrogenasa y la elucidación de una base molecular para el jarabe de arce enfermedad de la orina. Adv Enzyme Regul. (1990)
  16. Shimomura Y, et al de cadena ramificada deshidrogenasa ácido alfa-ceto en músculo esquelético de rata:. Regulación de la expresión actividad y el gen de la nutrición y el ejercicio físico | || 2067 . J Nutr. (1995)
  17. Kobayashi R, et al. Complejo de deshidrogenasa alfa-ceto-ácido de cadena ramificada hepática en ratas hembras: activación por ejercicio e inanición. J Nutr Sci Vitaminol (Tokyo). (1999)
  18. Shimomura Y, et al. Supresión del consumo de glucógeno durante el ejercicio agudo por los aminoácidos de cadena ramificada en la dieta. J Nutr Sci Vitaminol (Tokio). (2000)
  19. Howarth KR, et al. aumenta la práctica de ejercicio oxoácido contenido deshidrogenasa quinasa en el músculo esquelético humano. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. (2007)
  20. Harper AE, Miller RH, Block KP. Metabolismo de los aminoácidos de cadena ramificada. Annu Rev Nutr. (1984)
  21. Damuni Z, Reed LJ. Purificación y propiedades de la subunidad catalítica de la cadena ramificada alfa-ceto-ácido deshidrogenasa fosfatasa de riñón bovino mitocondrias. J Biol Chem. (1987)
  22. Popov KM, et al. Cinasa alfa-cetoácido deshidrogenasa de cadena ramificada. Clonación molecular, expresión y similitud de secuencia con histidina proteína quinasas. J Biol Chem. (1992)
  23. Shimomura Y, et al. y caracterización parcial de cadena ramificada alfa-cetoácido deshidrogenasa quinasa de hígado de rata y corazón de rata. Arch Biochem Biophys. (1990)
  24. Shimomura Y, et al. Regulación del catabolismo de aminoácidos de cadena ramificada: regulación nutricional y hormonal de la actividad y expresión de la alfa-cetoácido deshidrogenasa de cadena ramificada kinase. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. (2001)
  25. Suryawan A, et al. Un modelo molecular del metabolismo humano de aminoácidos de cadena ramificada. Am J Clin Nutr. (1998)
  26. Xu M, et al. Mecanismo de activación del complejo de alfa-cetoácido deshidrogenasa de cadena ramificada mediante el ejercicio. Biochem Biophys Res Commun. (2001)
  27. Paxton R, Harris RA. de cadena ramificada alfa-cetoácido deshidrogenasa quinasa. Arco Biochem Biophys. (1984)
  28. Kobayashi R, et al. estimula el catabolismo de cadena ramificada amino ácido por tres mecanismos. Arch Biochem Biophys. (2002)
  29. Teräväinen H, Larsen A, Hillbom M. en la rata. Acta Neuropathol. (1977)
  30. Paul HS, Adibi SA. Efectos paradójicos del clofibrato sobre el metabolismo hepático y muscular en ratas. Inducción de miotonía y alteración de la oxidación de ácidos grasos y glucosa. J Clin Invest. (1979)
  31. Shiraki M, et al. Activación del complejo de alfa-ceto ácido deshidrogenasa de cadena ramificada hepática por factor de necrosis tumoral alfa en ratas . Biochem Biophys Res Commun. (2005)
  32. Shimomura Y, et al. Activación del complejo 2-oxo ácido deshidrogenasa de cadena ramificada por contracciones tetánicas en músculo esquelético de rata. || | 2245 Biochim Biophys Acta. (1993)
  33. Wagenmakers AJ, et al. Activación inducida por el ejercicio de la cadena ramificada 2-oxo ácido deshidrogenasa en músculo humano. || | 2256 Eur J Appl Physiol Occup Physiol. (1989)
  34. Ament W, Verkerke GJ. Ejercicio y fatiga. Sports Med . (2009)
  35. Davis JM, Alderson NL, Welsh RS. Serotonina y fatiga del sistema nervioso central: consideraciones nutricionales. Soy J Clin Nutr. (2000)
  36. Blomstrand E. El papel de los aminoácidos de cadena ramificada en la reducción de la fatiga central. J Nutr | || 2290 . (2006)
  37. Blomstrand E. Aminoácidos y fatiga central. Aminoácidos. (2001)
  38. Blomstrand E, Celsing F, Newsholme EA. Cambios en las concentraciones plasmáticas de aminoácidos aromáticos y de cadena ramificada durante el ejercicio sostenido en el hombre y su posible papel en la fatiga | || 2309 . Acta Physiol Scand. (1988)
  39. Fernstrom JD, Wurtman RJ. Contenido de serotonina en el cerebro: regulación fisiológica por los aminoácidos neutros en plasma. Ciencia. (1972)
  40. Fernstrom JD, Faller DV. Aminoácidos neutros en el cerebro: cambios en respuesta a la ingesta de alimentos. J Neurochem. (1978)
  41. Pardridge WM. Barrera hematoencefálica, transporte mediado por portadores y metabolismo cerebral de los aminoácidos. Neurochem Res. (1998)
  42. Blomstrand E, et al. Efecto de la ingesta de carbohidratos en el intercambio cerebral de aminoácidos durante el ejercicio sostenido en sujetos humanos. Acta Physiol Scand. (2005)
  43. Nybo L, et al. Respuestas neurohumorales durante el ejercicio prolongado en humanos. J Appl Physiol || | 2367 . (2003)
  44. Meeusen R, et al. Efectos del triptófano y / o la ejecución aguda en los niveles extracelulares de 5-HT y 5-HIAA en el hipocampo de ratas privadas de alimentos | || 2375 . Brain Res. (1996)
  45. Falavigna G, et al. Efectos de las dietas suplementadas con aminoácidos de cadena ramificada sobre el rendimiento y los mecanismos de fatiga de ratas sometidas a ejercicio físico prolongado. Nutrientes. (2012)
  46. Gomez-Merino D, et al. Evidencia de que el aminoácido de cadena ramificada L-valina previene la liberación de 5-HT inducida por el ejercicio en el hipocampo de rata || | 2397 . Int J Sports Med. (2001)
  47. Armon C. Deportes y trauma en esclerosis lateral amiotrófica revisada. J Neurol Sci. (2007)
  48. Chiò A, et al. Mayor riesgo de esclerosis lateral amiotrófica entre los futbolistas profesionales italianos. Cerebro. (2005)
  49. Belli S, Vanacore N. Mortalidad proporcional de futbolistas italianos: es la esclerosis lateral amiotrófica y una enfermedad profesional. Eur J Epidemiol. (2005)
  50. Valenti M, et al. Esclerosis lateral amiotrófica y deportes: un estudio de casos y controles. Eur J Neurol. (2005)
  51. Carunchio I, et al. Mayores niveles de fosforilación de p70S6 en el modelo de ratón G93A de esclerosis lateral amiotrófica y en neuronas corticales expuestas a valina en cultivo. Exp Neurol. (2010)
  52. Vucic S, Kiernan MC. La prueba de excitabilidad cortical distingue la enfermedad de Kennedy de la esclerosis lateral amiotrófica. Neurofisiol Clínico. (2008)
  53. Zanette G, et al. Cambios en la inhibición de la corteza motora a lo largo del tiempo en pacientes con esclerosis lateral amiotrófica. J Neurol. (2002)
  54. Pieri M, et al. El aumento de la corriente de sodio persistente determina la hiperexcitabilidad cortical en un modelo genético de esclerosis lateral amiotrófica. Exp Neurol. (2009)
  55. van Zundert B, et al. Los circuitos neuronales neonatales muestran un trastorno hiperexcitable en un modelo de ratón de la enfermedad neurodegenerativa de inicio en adultos esclerosis lateral amiotrófica. J Neurosci. (2008)
  56. Hinault C, et al. Los aminoácidos y la leucina permiten la activación con insulina de la vía PKB / mTOR en adipocitos normales tratados con wortmannin y en adipocitos de ratones db / db. FASEB J. (2004)
  57. Uberall F, et al. Evidencia de que la proteína quinasa atípica C-lambda y la proteína quinasa C-zeta participan en la reorganización mediada por Ras del citoesqueleto de actina F. J Cell Biol. (1999)
  58. Nishitani S, et al. La leucina promueve la captación de glucosa en los músculos esqueléticos de las ratas. Biochem Biophys Res Comun. (2002)
  59. Chang TW, Goldberg AL. La leucina inhibe la oxidación de la glucosa y el piruvato en los músculos esqueléticos durante el ayuno. J Biol Chem. (1978)
  60. Tessari P, et al. La hiperaminoacidemia reduce la eliminación de glucosa mediada por insulina en hombres sanos. . (1985). (1985)
  61. Flakoll PJ, et al. Regulación a corto plazo de la utilización de glucosa mediada por insulina en voluntarios humanos en ayunas de cuatro días: papel de la disponibilidad de aminoácidos. Diabetologia. (1992)
  62. Du M, et al. La leucina estimula a los mamíferos objetivo de la señalización de rapamicina en mioblastos C2C12 en parte a través de la inhibición de la proteína quinasa activada por monofosfato de adenosina. J Anim Sci. (2007)
  63. Hardie DG. Sensor de energía por la proteína quinasa activada por AMP y sus efectos en el metabolismo muscular. Proc Nutr Soc. (2011)
  64. O'Neill HM. AMPK y ejercicio: captación de glucosa y sensibilidad a la insulina. Diabetes Metab J | || 2598 . (2013)
  65. Tremblay F, Marette A. Señalización de aminoácidos e insulina a través de la ruta de cinasa mTOR / p70 S6. Un mecanismo de retroalimentación negativa que conduce a la resistencia a la insulina en las células del músculo esquelético. J Biol Chem. (2001)
  66. Takano A, et al. El objetivo de la rapamicina en mamíferos regula la señalización de la insulina a través de la redistribución subcelular del sustrato 1 del receptor de insulina e integra las señales nutricionales y metabólicas de la insulina || | 2617 . Mol Cell Biol. (2001)
  67. Haruta T, et al. Una vía sensible a la rapamicina regula a la baja la señalización de la insulina a través de la fosforilación y la degradación proteasomal del receptor de insulina sustrato-1. Mol Endocrinol. (2000)
  68. Newgard CB, et al. Una firma metabólica relacionada con aminoácidos de cadena ramificada que diferencia a los humanos obesos y magros y contribuye a la resistencia a la insulina. Cell Metab. (2009)
  69. Wang TJ, et al. Los perfiles de metabolitos y el riesgo de desarrollar diabetes. Nat Med || | 2653 . (2011)
  70. Doi M, et al. La isoleucina, un potente aminoácido plasmático que reduce la glucosa, estimula la captación de glucosa en los miotubos C2C12. || | 2663 Biochem Biophys Res Commun. (2003)
  71. Doi M, et al. El efecto hipoglucemiante de la isoleucina implica un aumento de la captación muscular de glucosa y la oxidación de la glucosa en todo el cuerpo y una disminución de la gluconeogénesis hepática. || 2674 Am J Physiol Endocrinol Metab. (2007)
  72. Doi M, et al. La isoleucina, un aminoácido que disminuye la glucosa en la sangre, aumenta la captación de glucosa en el músculo esquelético de rata en ausencia de aumentos en la proteína activada por AMP actividad de la quinasa. J Nutr. (2005)
  73. Peyrollier K, et al. La disponibilidad de L-leucina regula la actividad de fosfatidilinositol 3-quinasa, p70 S6 quinasa y glucógeno sintasa quinasa-3 en células musculares L6: evidencia de la participación de la vía de la rapamicina (mTOR) en mamíferos en la regulación positiva inducida por L-leucina del transporte de aminoácidos del sistema A. Biochem J. (2000)
  74. Armstrong JL, et al. Regulación de la síntesis de glucógeno por aminoácidos en células musculares humanas cultivadas. J Biol Chem. (2001)
  75. Letto J, Brosnan ME, Brosnan JT. Metabolismo de la valina. Gluconeogénesis a partir de 3-hidroxiisobutirato. Biochem J. (1986)
  76. van Hall G, et al. Mecanismos de activación de la alfa-ceto ácido deshidrogenasa de cadena ramificada muscular durante el ejercicio en el hombre. || 2729 J Physiol. (1996)
  77. Gibala MJ, Young ME, Taegtmeyer H. Anaplerosis del ciclo del ácido cítrico: papel en el metabolismo energético del corazón y el músculo esquelético. Acta Physiol Scand. (2000)
  78. Gualano AB, et al. Los suplementos de aminoácidos de cadena ramificada aumentan la capacidad de ejercicio y la oxidación de lípidos durante el ejercicio de resistencia después del agotamiento de glucógeno muscular. J Sports Med Phys Fitness. (2011)
  79. Blomstrand E, et al. Influencia de la ingestión de una solución de aminoácidos de cadena ramificada en el esfuerzo percibido durante el ejercicio. Acta Physiol Scand. (1997)
  80. Marchesini G, et al. Suplementación nutricional con aminoácidos de cadena ramificada en la cirrosis avanzada: un ensayo doble ciego, aleatorizado. Gastroenterología. (2003)
  81. Kawamura-Yasui N, et al. Evaluación de la respuesta al tratamiento nutricional mediante la relación de aminoácidos de cadena ramificada / tirosina en pacientes con enfermedad hepática crónica. J Clin Lab Anal. (1999)
  82. Nishitani S, et al. Los aminoácidos de cadena ramificada mejoran el metabolismo de la glucosa en ratas con cirrosis hepática. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. (2005)
  83. Takeshita Y, et al. Efecto beneficioso de la suplementación con aminoácidos de cadena ramificada en el control glucémico en pacientes con hepatitis C crónica con resistencia a la insulina: implicaciones para la diabetes tipo 2 | || 2804 . Metabolismo. (2012)
  84. Felig P, Marliss E, Cahill GF Jr. Niveles de aminoácidos plasmáticos y secreción de insulina en la obesidad. N Engl J Med. (1969)
  85. Caballero B, Finer N, Wurtman RJ. Los aminoácidos plasmáticos y los niveles de insulina en la obesidad: respuesta a la ingesta de carbohidratos y suplementos de triptófano. Metabolismo. (1988)
  86. Shah SH, et al. Los niveles de aminoácidos de cadena ramificada se asocian con una mejoría en la resistencia a la insulina con la pérdida de peso. Diabetologia. (2012)
  87. Tai ES, et al. La resistencia a la insulina está asociada con un perfil metabólico de metabolismo proteico alterado en hombres chinos e asiático-indios. Diabetologia. (2010)
  88. She P, et al. La interrupción de BCATm en ratones conduce a un mayor gasto de energía asociado con la activación de un ciclo de recambio de proteínas inútil . Cell Metab. (2007)
  89. Pietiläinen KH, et al. Transcripción global de perfiles de grasa en gemelos monocigóticos discordantes para el IMC: vías detrás de la obesidad adquirida. PLoS Med. (2008)
  90. Lefort N, et al. Aumento de la producción de especies de oxígeno reactivo y menor abundancia de subunidades del complejo I y carnitina palmitoiltransferasa 1B a pesar de la respiración mitocondrial normal en un esqueleto humano resistente a la insulina músculo. Diabetes. (2010)
  91. Lu J, et al. Resistencia a la insulina y el metabolismo de los aminoácidos de cadena ramificada. Frente Med. (2013)
  92. Xiao F, et al. La privación de leucina aumenta la sensibilidad a la insulina hepática a través de las vías GCN2 / mTOR / S6K1 y AMPK. Diabetes. (2011)
  93. Leucina dietética: un modificador ambiental de la resistencia a la insulina que actúa sobre múltiples niveles de metabolismo.
  94. Anthony JC, et al. La leucina estimula el inicio de la traducción en el músculo esquelético de ratas postabsortantes a través de una vía sensible a la rapamicina. J Nutr. (2000)
  95. Drummond MJ, et al. La administración de rapamicina en humanos bloquea el aumento inducido por la contracción en la síntesis de proteínas del músculo esquelético. J Physiol. (2009)
  96. Fosforilación y activación de p70s6k por PDK1.
  97. Blomstrand E, et al. Aminoácidos de cadena ramificada activar enzimas clave en la síntesis de proteínas después del ejercicio físico. J Nutr. (2006)
  98. Wang X, CG orgulloso. La ruta mTOR en el control de la síntesis de proteínas. Fisiología (Bethesda ). (2006)
  99. CG orgulloso. Regulación mediada por mTOR de los factores de traducción por aminoácidos. Biochem Biophys Res Commun | || 2973 . (2004)
  100. Kimball SR, Jefferson LS. Regulación de la traducción global y específica de ARNm mediante la administración oral de aminoácidos de cadena ramificada. Biochem Biophys Res Commun. (2004)
  101. El ejercicio de resistencia aumenta la actividad de AMPK y reduce la fosforilación 4E-BP1 y la síntesis de proteínas en el músculo esquelético humano.
  102. El ejercicio de resistencia aumenta la síntesis de proteínas musculares y Traducción del ARNm del factor de iniciación eucariótico 2Bϵ en una diana de mamífero de manera dependiente de la rapamicina.
  103. Hornberger TA, Chien S. Estímulos mecánicos y nutrientes regulan la rapamicina Señalización sensible a través de distintos mecanismos en el músculo esquelético. J Cell Biochem. (2006)
  104. Corradetti MN, Inoki K, Guan KL. Las proteínas RTP801 y RTP801L inducidas por el estrés son reguladores negativos de la vía de la rapamicina para mamíferos. J Biol Chem. (2005)
  105. Vander Haar E, et al. Insulina de señalización a mTOR mediada por el sustrato Akt / PKB PRAS40. Nat Cell Biol. (2007)
  106. Elmadhun NY, et al. La metformina altera la vía de señalización de la insulina en el tejido cardíaco isquémico en un modelo porcino de síndrome metabólico. || | 3039 J Thorac Cardiovasc Surg. (2013)
  107. Louard RJ, Barrett EJ, Gelfand RA. Efecto de los aminoácidos de cadena ramificada infundidos en el metabolismo muscular y de aminoácidos de cuerpo entero en el hombre. Clin Sci (Lond). (1990)
  108. Nair KS, Schwartz RG, Welle S. La leucina como regulador del metabolismo de las proteínas de todo el cuerpo y del músculo esquelético en humanos. || | 3061 Am J Physiol. (1992)
  109. Alvestrand A, et al. Influencia de la infusión de leucina en aminoácidos intracelulares en humanos. Eur J Clin Invest. (1990)
  110. Liu Z, et al. Los aminoácidos de cadena ramificada activan las proteínas reguladoras de la traducción del ácido ribonucleico mensajero en el músculo esquelético humano, y los glucocorticoides mitigan esta acción. J Clin Endocrinol Metab. (2001)
  111. Greiwe JS, et al. La leucina y la insulina activan la p70 S6 quinasa a través de diferentes vías en el músculo esquelético humano. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2001)
  112. Navé BT, et al. El objetivo de la rapamicina en los mamíferos es un objetivo directo para la proteína quinasa B: identificación de un punto de convergencia para los efectos opuestos de la insulina y el aminoácido deficiencia en la traducción de proteínas. Biochem J. (1999)
  113. Inoki K, et al. TSC2 está fosforilado e inhibido por Akt y suprime la señalización mTOR. Nat Cell Biol. (2002)
  114. Manning BD, et al. Identificación del producto del gen supresor de tumores de la esclerosis tuberosa 2 tuberina como un objetivo de la vía de la fosfoinositida 3-quinasa / akt || | 3125 . Mol Cell. (2002)
  115. Glass DJ. Vías de señalización que median la hipertrofia y la atrofia del músculo esquelético. Nat Cell Biol. (2003)
  116. Browne GJ, Proud CG. Regulación del alargamiento de la cadena peptídica en células de mamíferos. Eur J Biochem. (2002)
  117. Jones SW, et al. La atrofia por desuso y la rehabilitación con ejercicios en humanos afecta profundamente la expresión de genes asociados con la regulación de la masa muscular esquelética. FASEB J. (2004)
  118. Bodine SC, et al. Identificación de las ligasas de ubiquitina requeridas para la atrofia del músculo esquelético. Ciencia || | 3172 . (2001)
  119. Sandri M, et al. Los factores de transcripción de Foxo inducen la ubiquitina ligasa relacionada con atrofia atrogin-1 y causan atrofia del músculo esquelético. || 3182 Cell. (2004)
  120. Stitt TN, et al. La vía IGF-1 / PI3K / Akt previene la expresión de la ubiquitina ligasa inducida por atrofia muscular mediante la inhibición de los factores de transcripción FOXO. Mol Cell. (2004)
  121. Borgenvik M, Apró W, Blomstrand E. La ingesta de aminoácidos de cadena ramificada influye en los niveles de ARNm de MAFbx y proteína total de MuRF-1 en reposo y ejercicio humano músculo. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2012)
  122. Newsholme P, et al. Nuevos conocimientos sobre el metabolismo de los aminoácidos, la función de las células beta y la diabetes. Clin Sci (Lond). (2005)
  123. Co-Ingestión de un hidrolizado de proteínas con o sin leucina adicional reduce de manera efectiva las excursiones posprandiales de glucosa en la sangre en hombres diabéticos tipo 2.
  124. Lynch CJ, et al. La leucina es una señal de nutrientes de acción directa que regula la síntesis de proteínas en el tejido adiposo. || | 3232 Am J Physiol Endocrinol Metab. (2002)
  125. Lynch CJ, et al. Efectos específicos del tejido de la leucina dietética crónica y la suplementación con norleucina sobre la síntesis de proteínas en ratas. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2002)
  126. Lynch CJ, et al. Regulación de la señalización de TOR sensible a aminoácidos por análogos de leucina en adipocitos. J Cell Biochem. (2000)
  127. Jin G, et al. Cambios en los niveles de aminoácidos en plasma y tejidos en un modelo animal de fatiga compleja. Nutrición. (2009)
  128. Shimomura Y, et al. Suplementación de aminoácidos de cadena ramificada antes del ejercicio de sentadilla y dolor muscular de inicio tardío. Int J Sport Nutr Exerc Metab. (2010)
  129. Ispoglou T, et al. Suplementación diaria de L-leucina en principiantes durante un programa de entrenamiento con pesas de 12 semanas. Int J Sports Physiol Perform. (2011)
  130. Portier H, et al. Efectos de los suplementos de aminoácidos de cadena ramificada en el rendimiento fisiológico y psicológico durante una carrera de vela en alta mar. || 3298 Eur J Appl Physiol. (2008)
  131. Bigard AX, et al. Suplementación de aminoácidos de cadena ramificada durante ejercicios de esquí prolongados repetidos en altitud. Int J Sport Nutr. (1996)
  132. Shimizu M, et al. Gasto de energía durante la caminata de 2 días por las montañas (2,857 m) y los efectos de la suplementación con aminoácidos en hombres y mujeres mayores. Eur J Appl Physiol. (2012)
  133. van Hall G, et al. Ingestión de aminoácidos de cadena ramificada y triptófano durante el ejercicio sostenido en el hombre: incapacidad para afectar el rendimiento . J Physiol. (1995)
  134. Blomstrand E, et al. Administración de aminoácidos de cadena ramificada durante el ejercicio sostenido - efectos en el rendimiento y en la concentración plasmática de algunos aminoácidos. Eur J Appl Physiol Occup Physiol. (1991)
  135. Efecto de la suplementación con aminoácidos de cadena ramificada en el rendimiento mental.
  136. Wiśnik P, et al. efecto de los aminoácidos de cadena ramificada en el rendimiento psicomotor durante el ejercicio de la cinta rodante de intensidad cambiante simulando un juego de fútbol. Appl Physiol Nutr Metab. (2011)
  137. Shimomura Y, et al. Efectos del ejercicio de sentadillas y la suplementación de aminoácidos de cadena ramificada en las concentraciones de aminoácidos libres en plasma en mujeres jóvenes . J Nutr Sci Vitaminol (Tokyo). (2009)
  138. Bradley WG1, Mash DC. Más allá de Guam: la hipótesis de cianobacterias / BMAA de la causa de la ELA y otras enfermedades neurodegenerativas. || | 3381 Amyotroph Lateral Scler. (2009)
  139. Cox PA1, Sacks OW. Neurotoxinas Cycad, consumo de zorros voladores y enfermedad ALS-PDC en Guam. Neurología. (2002)
  140. Abel EL. El fútbol aumenta el riesgo de enfermedad de Lou Gehrig, esclerosis lateral amiotrófica. Percept Mot Skills. (2007)
  141. Manuel M1, Heckman CJ. Más fuerte no siempre es mejor: ¿podría un suplemento dietético de culturismo llevar a ALS. Exp Neurol. (2011)
  142. Elango R, et al. Determinación del nivel de ingesta superior tolerable de leucina en estudios dietéticos agudos en hombres jóvenes. Am J Clin Nutr. (2012)

A través de HEM y preguntas frecuentes:

  1. Blomstrand E, Hassmén P, Newsholme EA. Efecto de la suplementación con aminoácidos de cadena ramificada en el rendimiento mental | || 3437 . Acta Physiol Scand. (1991)

(Errores de ortografía comunes para los aminoácidos de cadena ramificada incluyen BCAA, branchd, chan, chin, amine, acid, brnched)

Cite esta página

"Aminoácidos de cadena ramificada", comprar-ed.eu, publicado el 11 de enero de 2014, actualizado por última vez el 8 de octubre de 2018, https: //comprar-ed.eu/supplements/branched-chain-amino-acids/