Leucina

La leucina es la principal BCAA, y es la BCAA donde se le da la mayoría de los beneficios. Complementar la leucina por sí solo sigue siendo beneficioso y puede ser más barato que BCAA mezclas; todos ellos todavía saben amargo, sin embargo.

Nuestro análisis basado en evidencia características 94 referencias únicas a artículos científicos.


Análisis de investigación por y verificado por Equipo de investigación de comprar-ed.eu. Última actualización el 14 de junio de 2018.

Resumen de leucina

Información principal, beneficios, efectos e información importante

La leucina es uno de los tres aminoácidos de cadena ramificada y a veces se lo conoce como el aminoácido 'principal' debido al beneficio más popular de los BCAA (construcción muscular) ) siendo principalmente debido a la leucina. La leucina es un activador de la proteína conocida como mTOR, que luego induce la síntesis de proteínas musculares a través de S6K; los otros dos BCAA también pueden activar mTOR, pero son mucho más débiles que la leucina al hacerlo (y, como tal, 5 g de leucina serán más efectivos que los 5 g de BCAA mixtos). El metabolito leucina, HMB, también es más débil que la leucina para inducir la síntesis de proteínas musculares a pesar de ser más eficaz para preservar la masa magra de la descomposición.

La leucina es un poco diferente de los otros dos BCAA isoleucine y valine ya que leucine parece tener un poco de prueba en el aminoácido en aislamiento en lugar de en una mezcla de BCAA, mientras que los otros dos BCAA no se han estudiado tan bien.

Los estudios que evalúan leucina principalmente miran la síntesis de proteínas musculares cuando se agrega leucina a la dieta o a una comida de prueba, y parece que la leucina puede aumentar de forma confiable la síntesis de proteína muscular después de las comidas de prueba. Sin embargo, si esto resulta en más masa magra durante un período de tiempo es algo menos confiable, y la leucina parece ser más efectiva para promover ganancias musculares en personas con menor ingesta dietética de proteínas y en los ancianos (que tienden a tener una alteración de la síntesis de proteína muscular). en respuesta a la dieta).

Las interacciones de la leucina con la glucosa no son claras, para ser sincero. La leucina posee propiedades reductoras del azúcar en la sangre (puede liberar insulina del páncreas, puede estimular directamente la captación de glucosa en una célula sin insulina) pero también lo contrario (a través del estimulador S6K, puede inhibir la absorción de glucosa estimulada por la insulina). En un cultivo celular, la leucina estimula la captación de glucosa por hasta 45 minutos y luego se dificulta mientras que en los sistemas vivos las dosis agudas de leucina no parecen hacer nada notable (alguna evidencia limitada de que la leucina puede ser rehabilitativa en la diabetes, pero esto es preliminar) . Isoleucina es un agente hipoglucémico más potente, pero con una menor inhibición de sus propias acciones.

Things saber

También conocido como

L-Leucine

No confundas con

BCAAs, | || 468 Leucic acid (un metabolito)

Puntos a tener en cuenta

  • La leucina no es estimulante

  • La leucina tiene un sabor amargo al polvo, que puede ser atenuado por cualquier reducción la temperatura o al agregar sabor agrio

Se usa para

También se usa para

Is a form of

Va bien con

Does Not Go Well With

Aviso de precaución

Exención de responsabilidad médica de comprar-ed.eu

Cómo tomar

Dosis recomendada, cantidades activas, otros detalles

La leucina tiende a completarse en el rango de 2,000-5,000 mg para uso agudo. || | 532

It tends to be taken either in a fasted state or alongside meals with an inhernetly low protein content (or protein sources that are low in leucine).

Matriz de efectos humanos

La Matriz de efectos humanos analiza los estudios en humanos (excluye los estudios de animales y in vitro) para indicarle qué efectos leucina tiene en su cuerpo y qué tan fuertes son estos efectos.

Grado Nivel de evidencia
Investigación robusta realizada con ensayos clínicos doble ciego repetidos
Múltiples estudios donde al menos dos son dobles ciego y controlado con placebo
Estudio doble ciego simple o estudios de cohorte múltiples
Estudios no controlados o observacionales solamente
Nivel de evidencia
? La cantidad de alta calidad evidencia. Cuanta más evidencia, más podemos confiar en los resultados.
Salir Magnitud del efecto
? La dirección y el tamaño del impacto del suplemento en cada resultado. Algunos suplementos pueden tener un efecto creciente, otros tienen un efecto decreciente y otros no tienen efecto.
Consistencia de los resultados de la investigación
? La investigación científica no siempre está de acuerdo. ALTO o MUY ALTO significa que la mayoría de la investigación científica está de acuerdo.
Notas
Masa grasa - - Ver estudio
Masa magra - - Ver estudio
Enzimas Hepáticas - - Ver estudio
Potencia de salida - - Ver estudio
Tasa de esfuerzo percibido - - Ver estudio

Investigación científica

Tabla de contenido:

  1. 1 Fuentes y estructura
    1. 1.1 || | 770 Sources
    2. 1.2 Metabolismo
  2. 2 Farmacología
    1. 2.1 Mecanismo de acción
    2. 2.2 Hiperaminoacidemia
  3. 3 Longevidad
    1. 3.1 Sirtuinas
  4. 4 Interacciones con el metabolismo de la glucosa
    1. 4.1 Captación de glucosa
    2. 4.2 || | 830 Insulin Secretion
  5. 5 Músculo esquelético y rendimiento físico
    1. 5.1 Síntesis de proteínas
    2. 5.2 Atrofia / Catabolismo
    3. 5.3 Hiperaminoacidemia
    4. 5.4 Sarcopenia
  6. 6 Interacciones nutrientes-nutrientes
    1. 6.1 Hidratos de carbono
    2. 6.2 Resveratrol
    3. 6.3 Citrulina
  7. 7 Seguridad y toxicidad
    1. 7.1 General

1 Fuentes y estructura

1.1. Fuentes

La leucina (también conocida como 2-Amino-4-methylpentanoic acid) es un aminoácido esencial del aminoácido de cadena ramificada clase (junto con isoleucina y valina). De los tres aminoácidos, la leucina se destaca por ser el activador más potente de una proteína conocida como mTOR (su activación es capaz de influir positivamente en la síntesis de proteína muscular) y también es un aminoácido exclusivamente cetogénico [1 ] [2] (produciendo cuerpos cetónicos después del catabolismo) mientras que la valina es glucogénica (glucosa producida) e isoleucina es ambas.

La leucina es una de las aminoácidos de cadena ramificada, a veces denominados BCAA principales. Es el inductor más potente de la síntesis de proteína muscular a nivel molecular, y es cetogénica (produce cetonas cuando se metaboliza)

1.2. Metabolismo

La leucina se metaboliza de forma reversible en el cuerpo primero por aminotransferasa de cadena ramificada enzima (BCAT) en el intermedio conocido como ácido α-α-ketoisocaproico (KIC). KIC se puede metabolizar en algunos productos intermedios, ya sea beta-hidroxiisovalerato (a través de la mitocondria KIC dioxygenase enzima [3]), into isovaleryl-CoA (via cadena ramificada y alfa; -hetoácido deshidrogenasa (BCKDH) [4]) o en HMB (a través de la enzima citosólica KIC dioxygenase enzyme [ 3]); la última ruta del metabolismo en HMB es aproximadamente el 5% de la leucina ingerida [5] y la única fuente de HMB en el cuerpo. [5 ]

La primera ruta que convierte & alpha; -Ketoisocaproic acid (KIC) en & beta; -hydroxyisovalerato también puede convertir KIC en el metabolito conocido como & alpha; -hydroxycaproic acid ( Ácido leucic o HICA).

La leucina se metaboliza en uno de varios metabolitos que pueden contribuir a los efectos de la leucina. De estos, dos de ellos son suplementos independientes (HMB y HICA)

2 Farmacología

2.1. Mecanismo de acción

El principal mecanismo de acción de la leucina es la activación de Objetivo de la rapamicina (TOR) que se conoce como mTOR en mamíferos (específicamente , la leucina activa mTORc1, que es uno de los dos subconjuntos del complejo [6])

El primer complejo (mTORc1) es una complejación de un complejo pocas proteínas; TOR junto al r egulatorio a ssociated protein of TOR (Raptor), G-protien & beta; proteína de subunidad (G & beta; L) y sustrato PKB / Akt rico en prolina de 40 kDa (PRAS40) . [7] [8] Este complejo se activa con la suplementación de leucina, mientras que el otro complejo (que contiene otra proteína reguladora de TOR conocida como Rictor y su propia proteína reguladora conocida como Proctor, G & beta; L de nuevo, y una proteína conocida como mSin1) no se activa con leucina.

TOR, o TOR de mamífero (mTOR) es un complejo proteico que sirve para un pivote papel en la regulación de la señalización celular. La leucina puede activar uno de los dos complejos que compone, conocido como mTORc1 (c1 significa 'complejo uno'). Cuando mTOR se menciona en este artículo, es una abreviatura de mTORc1 a menos que se especifique lo contrario

Aunque la señalización a través del receptor de insulina puede estimular mTOR (a través de la clase 1 PI3K y Akt / PKB, que activan Rheb y mTOR [8] || 985 ) mTOR from leucine appears to due to a protein officially known as human vacuolar protein sorting 34 (hVPS34) [9] pero a veces se le llama colloquiolly como PI3K clase 3[10]

Se sabe que la depleción de hVPS34 disminuye la activación de mTOR inducida por leucina [9] sin obstaculizar la activación de Akt inducida por insulina. || | 993 [9] La incubación de una célula con leucina activa mTOR sin activar Akt [11] [12] y este efecto es muy similar a un aumento general en el calcio intracelular; [13] [14] curiosamente, la leucina parece inducir Actividad de mTOR a través de aumento del calcio intracelular, ya que el aumento de calcio y la unión de calmodulina (una proteína implicada en la homeostasis del calcio) a hVPS34 son vitales para m inducida por leucina Activación TOR. [15] [16]

Hay una proteína conocida como SHP-2 (una tirosina fosfatasa) que es crítica para la proteína muscular síntesis [17] y se sabe que limita el crecimiento muscular en períodos de privación de nutrientes, [18] y parece indicar a S6K1 mediante la movilización de calcio intracelular en un punto aguas arriba de la fosfolipasa C y beta; 4 y parece funcionar a través de la estimulación con proteína Rheb de mTOR, [16] Rheb se sabe que las proteínas son moduladores positivos de la función mTOR inherentemente. [19]

La leucina y / o sus metabolitos parecen aumentar el calcio intracelular, similar a las contracciones musculares, y el aumento en el calcio activará proteínas tales como mTOR que luego inducen la síntesis de proteínas musculares. A diferencia de la contracción muscular, sin embargo, la leucina probablemente hace esto en todas las células en lugar de localizarse en el músculo esquelético
En otras palabras: SHP-2 (actualmente el más alejado en la cadena) - & gt; movilización de calcio - & gt; unión de hVPS34 a calmodulina - & gt; activación mTORc1 (posiblemente vía Rheb) - & gt; Activación de S6K1 - & gt; síntesis de proteína muscular

2.2. Hiperaminoacidemia

Hyper (aminoácido) emia es un término usado para referirse a un exceso (hiper-) de aminoácidos en la sangre (-emia), y similar a esa hiperleucinemia se refiere a un exceso de leucina en particular .

En hombres mayores, se ha encontrado que la leucina aumenta la síntesis de proteínas musculares independientemente de la hiperaminoacidemia, lo que sugiere que es un predictor independiente de síntesis de proteína muscular. [20]

3 Longevidad

3.1. Sirtuins

Sirtuin proteins (SIRT es un acrónimo de Transcriptor del regulador de información silenciosa) son NAD + dependent enzymes that are sensitive to a cellular NAD + / NADH y, por lo tanto, al estado energético de una célula. [21] De estos, SIRT1 es una histona deacetilasa que puede modificar la señalización de las proteínas nucleares p53, NF- & kappa; B y FOXO [22] [23] | || 1041 and can induce the mitochondrial biogenesis factor PGC-1α. [24] Activación de SIRT1 (la molécula más comúnmente llamada para hacer esto es || | 1044 resveratrol) se cree que es un mecanismo de pro-longevidad.

Se cree que la leucina es la base de los beneficios para la salud de las proteínas lácteas en la vida útil[25] [26] que se ha demostrado independientemente que promueven la salud y reducen el riesgo de muerte prematura en ratas. [27] | || 1052 Serum taken from patients consuming a dairy-rich diet has been shown in vitro para estimular la actividad SIRT1 en 13% (adiposo) y 43% (tejido muscular), lo que sugiere plausibilidad biológica. [25]

Los dos metabolitos de leucina (& alpha; -Ketoisocaproic acid y HMB) son activadores de SIRT1 en el rango de 30-100%, que es un producto comparable potencia al resveratrol (2-10 μM) pero requiere una mayor concentración (0.5 mM). [25] La biogénesis mitocondrial se ha observado con la incubación de leucina tanto en grasa como en músculo células, y la abolición de SIRT1 atenúa (pero no elimina) la biogénesis mitocondrial inducida por leucina. [28]

Los metabolitos de leucina son capaces de estimular la actividad SIRT1, que es un mecanismo pensado para subyacen a la biogénesis mitocondrial. En realidad, es moderadamente potente al hacerlo

4 Interacciones con el metabolismo de la glucosa

4.1. Adquisición de glucosa

La leucina tiene potencial para promover la activación de Akt inducida por insulina, pero requiere inhibir o suprimir primero PI3K (y luego la leucina preserva la activación de Akt inducida por insulina). [29] Debido a que la leucina también estimula la secreción de insulina desde el páncreas (la insulina luego activa la PI3K), esto probablemente no sea prácticamente relevante.

De lo contrario, en condiciones en las que la insulina no está presente 2 mM la leucina y (en menor grado) su metabolito & alfa; -ketoisocaproato parecen promover la absorción de glucosa a través de PI3K / aPKC (PKC atípico [30]) e independiente de mTOR (bloqueo mTOR no altera los efectos). [31] Este estudio notó la estimulación solo a 2-2.5mM durante 15-45 minutos (resistencia desarrollada a los 60 minutos) y fue comparable en potencia a las concentraciones fisiológicas de insulina basal pero peor (50% como potente) que la insulina 100 nM. [31] Este mecanismo de acción es similar aisoleucine y parece tener una potencia algo similar.

Sin embargo, la leucina también puede dificultar la absorción celular de glucosa [32][33] [34] que se cree que está relacionado con la activación de la señalización de mTOR que suprime naturalmente la señalización de AMPK [35] | || 1090 (AMPK signalling being one that mediates glucose uptake during periods of low cellular energy and exercise [36] [37] ) en combinación con la señalización de mTOR que actúa sobre S6K; la señalización a través de mTOR / S6K causará la degradación de IRS-1 [38] (la primera proteína que lleva la "señal" de los efectos inducidos por la insulina) a través de la activación de la degradación proteosómica de IRS-1 o simplemente vinculante directamente a IRS-1, [39] esto forma un circuito de control de retroalimentación negativa de señalización de insulina. [40] La inhibición de los efectos negativos en IRS-1 promueve la captación de glucosa inducida por leucina [41] y esta retroalimentación negativa explica por qué la glucosa se absorbe durante 45 -60 minutos y de repente inhibido. [31] Dado que la isoleucina es menos potente en la activación de mTOR y, por lo tanto, esta vía de retroalimentación negativa, la isoleucina pero no la leucina conduce a una captación de glucosa apreciable en células musculares.

La leucina parece promover inicialmente la captación de glucosa en las células musculares durante aproximadamente 45 minutos, y luego se corta, lo que reduce un poco los efectos generales. El 'corte' es una retroalimentación negativa que normalmente ocurre después de la activación mTOR. La isoleucina es mejor que la leucina para promover la captación de glucosa debido a una menor activación de mTOR

4.2. Secreción de insulina

La leucina, a través de su metabolito KIC, puede inducir la secreción de insulina desde el páncreas y esta liberación de insulina es suprimida por otros BCAA y dos aminoácidos ramificados similares (norvalina y norleucina). [42] La potencia a 10mM es aproximadamente 73% la de la glucosa. [42]

En general, la leucina es aditiva o sinérgico con la glucosa en la inducción de la secreción de insulina (por ejemplo, un aumento del 170% y del 240% visto con leucina y glucosa, respectivamente, se incrementa a 450% con la combinación [43] ) A pesar de que la leucina y yohimbina son de potencias comparables, no son aditivos debido a que tienen mecanismos superpuestos. [43]

Se sabe que la leucina estimula la secreción de insulina desde el páncreas, y parece ser el BCAA más potente al hacer esto. Sobre una base equimolar (la misma concentración de la molécula dentro de una célula), la leucina es aproximadamente tan potente como la yohimbina, pero aproximadamente dos tercios es tan potente como la glucosa

La leucina es un regulador alostérico positivo de glutamato deshidrogenasa (GDH), [44] [45] una enzima que puede convertir algunos aminoácidos ácidos en & alfa; -cetoglutarato. Esta conversión aumenta las concentraciones celulares de ATP (en relación con ADP) y el aumento en los niveles de ATP causa un aumento en la secreción de insulina por mecanismos que son independientes de la activación de mTOR. [46] [47]

El metabolito KIC puede inhibir ambos K ATP canales [48] and trigger calcium oscillations [49] [50] en células pancreáticas y beta; La liberación de calcio puede actuar sobre mTOR (objetivo estándar de leucina) [15] y la activación de mTOR puede suprimir la expresión de receptores α 2A. [43] Dado que los receptores & 2A son supresores de la liberación de insulina cuando se activan [51] y diabetes inducida por sobreexpresión, || | 1146 [52] menos expresión de estos receptores provoca un aumento relativo en la secreción de insulina. Esta vía es probablemente la más importante desde un punto de vista práctico, ya que el antagonista de mTOR, la rapamicina, puede eliminar la secreción de insulina inducida por leucina [43] y suprimir la secreción de insulina por sí misma . [53] [54]

La leucina funciona a través de dos vías para estimular la secreción de insulina a partir de las células beta pancreáticas, pero la vía principal parece ser debido a la reducción de la influencia de un regulador negativo (y receptores α 2A). La reducción de la influencia de un regulador negativo causa un aumento refractario de la actividad

5 Músculo esquelético y rendimiento físico

5.1. Síntesis de proteínas

El principal mecanismo de acción de la leucina es estimular la actividad de mTOR [55] [56] que luego estimula la actividad de p70S6K a través de PDK1 [57] y p70S6K luego controla positivamente la síntesis de proteína muscular. [12] Además , la leucina puede inducir la actividad del factor de iniciación eucariota (eIF, específicamente eIF4E) y suprime su proteína de unión inhibidora (4E-BP1) que mejora la traducción de proteínas [58] [59] y se ha confirmado después de la ingesta oral de leucina. [60] La modulación de la eIF de esta manera mejora la síntesis de proteína muscular inducida por p70S6K y la activación de mTOR es una vía anabólica común que también está ligada al ejercicio (no se activa de forma aguda, pero después de un retraso de 1-2 horas) [61] [62 ] insulina, [63] y un exceso calórico. [64]

Similar a la otra rama cadena de aminoácidos modificada y diferente a la insulina, la leucina no estimula la actividad de Akt / PKB (que se encuentra entre el receptor de insulina y mTOR, Akt y la proteína quinasa B / PKB son términos intercambiables). [11] [12] Akt es capaz de mejorar eIF2B, que también promueve positivamente la síntesis de proteína muscular inducida por p70S6K [65] | || 1186 [66] y como tal, la falta de activación de Akt por la leucina es teóricamente menos potente que si la señalización de Akt también se promoviera como la insulina.

Activación mTOR de la leucina se ha confirmado en el tejido de los humanos después de la suplementación oral [67] [68] así como la activación de p70S6K. [11] La activación de Akt se ha investigado y no se ha encontrado ninguna alteración en la actividad del músculo humano [11] which suggests that the release of insulin from the pancreas induced by leucine (noted to occur in humans [69] y la insulina activa Akt) puede no ser relevante.

La leucina es capaz de estimular la actividad de mTOR y su posterior señalización de síntesis de proteínas. Aunque Akt / PKB influye positivamente en la actividad de mTOR (por lo que cuando Akt se activa, activa mTOR), la leucina parece funcionar a través de una vía diferente y activa mTOR sin afectar a Akt. Independientemente, cualquier cosa que active mTOR activará p70S6K y luego promoverá la síntesis de proteína muscular

Este efecto anabólico de la leucina parece favorecer más al músculo esquelético que al tejido hepático (hígado) [70] y parece ser aumentado por el ejercicio físico (contracciones musculares) [71] con algunos estudios que sugieren que la precarga de leucina a un entrenamiento es más efectiva que otras veces (en el aumento de la síntesis de proteínas). [72] [73]

La leucina parece ser el más potente de todos los aminoácidos en la estimulación muscular síntesis de proteínas. [74]

5.2. Atrofia / Catabolismo

La leucina es conocida por promover la síntesis de proteínas musculares en bajas concentraciones in vitro mientras que requiere concentraciones más altas para atenuar la atrofia, a pesar de las tasas de síntesis de plateado. [75]

Este efecto de preservación muscular se ha observado en estados de enfermedad caracterizados por desgaste muscular como el cáncer [76] as well as sepsis, burns, and trauma. [77] En estos escenarios, los beneficios parecen ser dependientes de la dosis.

[78]

5.3. Hiperaminoacidemia

Hyper (aminoácido) emia es un término usado para referirse a un exceso (hiper-) de aminoácidos en la sangre (-emia), y similar a esa hiperleucinemia se refiere a un exceso de leucina en particular .

En hombres mayores, se ha encontrado que la leucina aumenta la síntesis de proteína muscular independientemente de la hiperaminoacidemia. [20]

5.4. Sarcopenia

La sarcopenia se caracteriza por una disminución en el contenido de proteína de la masa del músculo esquelético y un aumento en el contenido de grasa del músculo esquelético que ocurre con el envejecimiento. Una de las razones por las cuales puede ocurrir sarcopenia es debido a una disminución en la respuesta metabólica a los efectos de preservación muscular de la L-Leucina que ocurre con el envejecimiento celular [79] || 1239 . This effect can be negated in part by the addition of L-Leucine to protein containing foods. [80] [81] [82] | || 1244

6 Interacciones nutrientes-nutrientes

6.1. Hidratos de carbono

Cuando el receptor de insulina se activa, puede activar mTOR vicariamente a través de Akt. [83] Mientras Akt influye positivamente en la síntesis de proteínas inducida por S6K1 ( que se activa cuando se activa mTOR [67] [68]), la suplementación de leucina no parece activar Akt directamente como la insulina lo hace || | 1254 in vitro. [11] [12] Se ha observado que las infusiones de leucina en humanos no activar Akt significativamente en el músculo esquelético [11] lo que sugiere que la secreción de insulina inducida por leucina [69] es insuficiente para estimular Akt.

Se ha encontrado que la leucina funciona sinérgicamente con la glucosa ingerida para reducir la glucosa en sangre secundaria a la liberación de más secreción de insulina pancreática. [84][43] Curiosamente, la leucina es no aditivo con yohimbina induciendo secreción de insulina debido a mecanismos superpuestos. [43]

La leucina parece ser sinérgica con los carbohidratos de la dieta en la promoción de la secreción de insulina desde el páncreas, y parece ser sinérgica con la insulina en la promoción de la síntesis de proteínas musculares | || 1276

6.2. Resveratrol

Resveratrol es un vino fenólico que se sabe que interactúa con las proteínas sirtuinas (principalmente SIRT1) que es similar a la leucina; los metabolitos de KIC y HMB a 0.5mM pueden inducir SIRT1 a 30-100% de la línea de base, que es una potencia comparable a 2-10 μ M de resveratrol [25] aunque la combinación de leucina (0.5 mM) o HMB (0.5 μM) y resveratrol (200nM) es capaz de inducir sinergísticamente la actividad SIRT1 y SIRT3 tanto en los adipocitos como en los esqueletos células musculares. [85] KIC parece ser un estimulador más potente que HMB, [25] y sinergismo parece ser mayor con leucina que con HMB (posiblemente indicativo del metabolismo de KIC). [85]

Cuando las ratas se alimentan con la combinación de leucina (24 g / kg, hasta 200) % de la dieta de control) o HMB (2 o 10 g / kg) con resveratrol (12.5 o 225 mg / kg) y luego sacrificados en ayunas, las reducciones en la masa grasa y el peso corporal también parecen ser sinérgicas. [85]

Se ha observado que la incubación de resveratrol con leucina o HMB realmente aumenta la actividad de AMPK (42-55%, resp ectively) y promovió un aumento modesto (18%) de la oxidación de grasas a pesar de la incubación con glucosa 5 mM. [85]

El resveratrol y la leucina parecen influir positivamente en la biogénesis mitocondrial a través de la activación de SIRT1 , y ambos parecen sinérgicos al hacerlo cuando se incuban o se ingieren juntos

6.3. Citrulina

Citrulina parece restaurar las tasas de síntesis de proteína muscular [86] [87] y función muscular [88] durante el envejecimiento y la desnutrición en ratas, y esto parece estar mediado a través de la vía mTORc1 (suprimida por el inhibidor de mTORc1 conocido como rapamicina). || | 1307 [89] [90]

Para estudios en humanos, la administración de suplementos de 0.18 g / kg de citrulina durante una semana no ha logrado modificar significativamente las tasas de oxidación de leucina o el cuerpo entero la síntesis de proteínas [91] pero en otras partes a la misma dosis se ha observado que mejora el equilibrio de nitrógeno en humanos en estado de alimentación. [92] | || 1314 The reason for this discrepancy is unknown.

No hay demasiada evidencia sobre la activación directa de citrulina en mTOR, pero parece inducir débilmente proteínas después de mTOR (incluido 4E- BP1) en un grado menor que la leucina. [86] Es plausible que la citrulina aumente la señalización mTOR ya que sus beneficios dependen de mTOR, en cuyo caso debe ser sinérgico con la leucina; esto no ha sido investigado directamente.

La citrulina puede mediar positivamente la señalización de leucina a través de mTOR, lo que teóricamente sugiere que son sinérgicos. La aplicación de la combinación hacia los levantadores de pesas aún no se ha investigado, por lo que el sinergismo es actualmente solo una hipótesis más que un hecho demostrado

7 Seguridad y toxicidad

7.1. General

En un estudio pequeño en 5 hombres sanos a los que se les administró leucina graduada de hasta 1,250 mg / kg (25 veces el requerimiento promedio estimado) se observó que dosis orales de 500-1,250 causaron aumentos en el amoníaco sérico y a esto se dijo que el límite superior se estableció en 500 mg / kg (para un humano de 150 lb, 34 g). [93]

Soporte Científico & amp; Citaciones de referencia

Referencias

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  2. Yeh YY. Síntesis del cuerpo de cetona a partir de leucina por tejido adiposo de diferentes sitios en la rata. Arco Biochem Biophys. (1984)
  3. Sabourin PJ, Bieber LL. Formación de beta-hidroxiisovalerato por una alfa-cetoisocaproato oxigenasa en el hígado humano. Metabolism. (1983)
  4. Efectos Nutracéuticos de los Aminoácidos de Cadena Ramificada en el Músculo Esquelético.
  5. Van Koevering M, Nissen S. Oxidación de leucina y alfa-cetoisocaproato a beta-hidroxi-beta-metilbutirato in vivo. Am J Physiol. (1992)
  6. Wullschleger S, Loewith R, Hall MN. TOR señalización en crecimiento y metabolismo. Célula || | 1396 . (2006)
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A través de HEM y preguntas frecuentes:

  1. Ispoglou T, et al. Suplemento diario de L-leucina en aprendices novatos durante un entrenamiento con pesas de 12 semanas programa. Int J Sports Physiol Perform. (2011)

(Errores ortográficos comunes para Leucina incluyen loocine, lucine, leucin)