Valine

Valine is one of the three branched chain amino acids, although infrequently tested in isolation and possibly the least important BCAA for body composition and does not appear to have any known unique benefits associated with it.

Our evidence-based analysis features 27 unique references to scientific papers.


Research analysis by and verified by the comprar-ed.eu Research Team. Last updated on Jun 14, 2018.

Summary of Valine

Primary Information, Benefits, Effects, and Important Facts

Valine is one of the three branched chain amino acids (BCAAs) alongside leucine and isoleucine.

In isolation, there is currently no hugely significant benefit of valine supplementation that cannot be replicated by either leucine or isoleucine supplementation (as the possession of a 'branched chain' itself confers some bioactivity, but this is shared to a degree between all of the BCAAs). This may simply be due to lack of evidence, as many time when valine is researched it is in studies that merely want to test the effects of a branched chain amino acid (and valine is randomly used) and the bioacitivies of valine just haven't been purposefully investigated much.

It seems to be more similar to leucine than it is to isoleucine, but the transient state of insulin resistance occurs faster than with leucine (isoleucine causes glucose uptake) while the muscle building effects of valine are likely less than both leucine and isoleucine.

Cómo tomar

Dosis recomendada, cantidades activas, otros detalles

Actualmente no hay pruebas suficientes para sugerir una dosis óptima de suplementos de valina y para qué fines valina la suplementación en realidad podría ser útil para.

1 Fuentes y estructura

1.1. Fuentes

La valina es uno de los aminoácidos esenciales (EAA) y pertenece a la subclase de aminoácidos de cadena ramificada con los otros dos EAAs | || 620 leucine y isoleucina; similar a los dos últimos, la valina se encuentra en este grupo debido a que tiene una cadena lateral ramificada que es común a estos tres aminoácidos y no a otros.

1.2. Metabolismo

La valina se metaboliza de forma reversible en el derivado alfa-ceto conocido como 2-cetoisovalerato (a través de aminotransferasa de cadena ramificada enzima) y luego de forma irreversible en isobutiril-CoA (a través de la enzima limitante de la velocidad cadena ramificada y alfa; -hetoácido deshidrogenasa) [1]

Valine (both L and D isomers) are also known as a glucogenic amino acid (similar to isoleucine but not leucine) and can be converted into glucose in the liver. [2] [3] Los carbonos de metilo de la valina parecen utilizarse para crear glucosa y, posteriormente, glucógeno, y pueden producir algo de dióxido de carbono como subproducto. [4] | || 639 This oxidation into glucose, similar to isoleucina, aumenta después de una lesión en el músculo esquelético. [5]

1.3. Deficiencia de valina

Como la valina es un aminoácido esencial, puede tener un estado de deficiencia.

Una eliminación dietética de valina en ratas puede inducir la formación de gotas de lípidos en el hígado (indicativo de la formación de hígado graso) [6] con otros síntomas de depleción de valina que incluyen leucopenia, hipoalbuminemia, pérdida de cabello y pérdida de peso. [7] Restringir la ingesta de valina en los cerdos tiende a reducir la ingesta de alimentos, que se ve agravada por un exceso de dieta leucina. [8]

Sin embargo, se ha encontrado que las dietas con valina empobrecida tienen un papel en la reducción del crecimiento tumoral en ratas. [7] [6] Se cree que administrar una pequeña cantidad de valina directamente a la vena porta del hígado (práctica solo en entornos clínicos) puede prevenir el hígado graso. [9]

2 Neurología

2.1. Excitación

Debido al vínculo entre los atletas y la esclerosis lateral amiotrófica (ELA, aunque poco confiable de una asociación que todavía está en debate [10] con ambos positivos [11] [12] y nulo [13] evidencia ) se llevaron a cabo investigaciones sobre agentes posiblemente usados ​​por estos atletas y se sospecharon BCAA.

El vínculo epidemiológico entre ALS y atletas es algo débil e inconsistente, e incluso entonces el vínculo entre la ALS y la suplementación de BCAA (la hipótesis es más comúnmente presente en atletas) actualmente no se admite

Se ha observado que la valina ( in vitro) causa hiperexcitabilidad dependiente de la dosis en las neuronas estimuladas (10-300 y mu ; Incubación M durante 6 días), que se ve abolida por la rapamicina (inhibidor de mTOR) y se suprime con Riluzol (bloqueador de los canales de sodio), [14] y esto fue similar al otro dos BCAA pero no aminoácidos sin una cadena lateral ramificada (alanina y fenilalanina). Como la hiperexcitabilidad de las neuronas es una característica patológica de la ELA en humanos [15] [16] y del modelo de ratón que imita ALS (el modelo G93A [17] [18]), se pensó que esta hiperexcitabilidad inducida podría ser un mecanismo de acción. La hipersensibilidad inducida por BCAA también pareció ser dependiente del canal de sodio, y ocurrió en ratones (cepa B6SJL) criados desde el nacimiento con un 2.5% de la dieta como BCAA (relación 1: 1: 1). [14]

Ambos in vitro y los modelos de ratón de BCAA incubación / suplementación no logran encontrar alteraciones en el potencial de membrana en reposo. [14 ] || 696

It is plausible that BCAAs may increase neuronal excitation via mTOR dependent means, but the in vitro utilizó concentraciones bastante altas mientras que el modelo de ratón era llevado a cabo desde el nacimiento (que generalmente es más sensible a los efectos neurológicos, pero puede no representar con precisión a un niño no infantil que consuma el agente). Se necesita más investigación sobre este tema

3 Interacciones con el metabolismo de la glucosa

3.1. Mecanismos

1mM La valina incubada con una célula muscular no en presencia de insulina no parece modificar la captación de glucosa, [19] aunque la suplementación oral de 0.3 g / kg en ratas antes de una prueba de tolerancia a la glucosa causa un nivel elevado de glucosa en el suero a los 30 minutos de la prueba (pero no a 60-120 minutos) mientras que || 707 leucine causado un aumento en 60-120 minutos. [19]

En otras partes del mundo (ya sea con diabetes tipo II o tolerancia alterada a la glucosa) se ha observado que la valina intravenosa reduce la tasa de aclaramiento fraccional de glucosa. [20]

Puede inducir un estado transitorio de resistencia a la insulina, similar a la leucina, pero de acción más rápida

Se ha observado que la valina aumenta la secreción de insulina desde el páncreas, pero es aproximadamente del 3-9% (personas sanas y personas con intolerancia a la glucosa) tan potente como la glucosa y más débil que L-arginina (46-61% ), pero en los diabéticos tipo II aumenta a 47% (Arginina al 180%). [20]

La valina puede aumentar la secreción de insulina, pero es bastante débil al hacerlo

3.2. Glucógeno

La valina parece promover la síntesis de glucógeno en las células musculares, pero en menor grado (alrededor del 61% como potente) que la suplementación con leucina. [19]

4 Músculo esquelético y rendimiento

4.1. Mecanismos

Un estudio en neuronas donde los efectos de la valina fueron abolidos por la rapamicina sugieren que valina puede activar mTOR [14] y un aumento en el contenido de proteína de P90S6K se ha observado en estas neuronas incubadas con valina (sin rapamicina); [14] esta proteína está aguas abajo de mTOR y se activa cuando se activa mTOR.[21] & nbsp;

Otros estudios en adipocitos han notado ya sea inactividad [22] o actividad significativamente menor potente que leucina en activatin mTOR, donde se requiere 8mM para la activación (leucina significativamente activa a 1mM) [23] and valine possessing an EC 50 mayor que 10mM. [23]

5Inflammation and Immunology

5.1. Mecanismos

En cultivos de células dendríticas (células presentadoras de antígeno) la eliminación de BCAA o valina (pero no de leucina o isoleucina) del medio afecta la maduración, la expresión del receptor CD83 y la capacidad de las células dendríticas para estimular monocitos. || 756 [24] & nbsp;

La suplementación de L-Valina con controles sanos y pacientes cirróticos (a partir de la hepatitis C) también aumenta la interacción de células dendríticas y monocitos. como aumento de la secreción de IL-12 [24] que se ha observado que se aplica a personas con cirrosis avanzada [25] which is known to have impaired dendritic function. [26]

La suplementación de valina es posiblemente inmunoestimulante

5.2. Virología || 770

One case study exists in a woman with advanced liver cirrhosis associated with hepatitis C where supplemental L-valine (3g a day for four weeks, then increasing sequentially by 3g every four weeks until 12g daily was consumed) was able to suppress serum HCV and α-fetoprotein (AFP); this suggests that valine may have an antiviral role. [27]

Soporte científico & amp; Citaciones de referencia

Referencias

  1. Efectos nutracéuticos de los aminoácidos de cadena ramificada en el músculo esquelético.
  2. FONES WS, SOBER HA, BLANCO J. La conversión de D-valina a glucógeno en la rata. Arch Biochem Biophys. (1951)
  3. FONES WS, WAALKES TP, BLANCO J. La conversión de L-valina a glucosa y glucógeno en la rata. Arch Biochem Biophys. (1951)
  4. FONES WS, WHITE J. La conversión de L-valina a glucógeno y dióxido de carbono en ratas que reciben p-dimetilaminoazobenceno. || | 817 J Natl Cancer Inst. (1951)
  5. Birkhahn RH, Robertson LA, Okuno M. Oxidación de isoleucina y valina tras un traumatismo esquelético en ratas. J Trauma. (1986)
  6. Komatsu H, et al. Efecto de la nutrición parenteral total con deficiencia de valina en el desarrollo del hígado graso en ratas con tumores. || | 839 Nutrition. (1998)
  7. Nishihira T, et al. Terapia anticancerosa con solución de desequilibrio de aminoácidos empobrecida en valina. Tohoku J Exp Med. (1988)
  8. Gloaguen M, et al. Proporcionar una dieta deficiente en valina pero con un exceso de leucina da como resultado una disminución rápida en el consumo de alimento y modifica el aminoácido plasmático posprandial y alfa ; concentraciones de ácido ceto en cerdos. J Anim Sci. (2012)
  9. Nishihira T, et al. Prevención del hígado graso y mantenimiento del agotamiento sistémico de valina utilizando un sistema de infusión doble recientemente desarrollado. || | 872 JPEN J Parenter Enteral Nutr. (1995)
  10. Armon C. Deportes y trauma en la esclerosis lateral amiotrófica revisitada. J Neurol Sci. (2007)
  11. Chiò A, et al. Riesgo muy elevado de esclerosis lateral amiotrófica entre jugadores de fútbol profesionales italianos. Cerebro. (2005)
  12. Belli S, Vanacore N. Mortalidad proporcional de los jugadores de fútbol italianos: la esclerosis lateral amiotrófica es una enfermedad ocupacional. Eur J Epidemiol. (2005)
  13. Valenti M, et al. Esclerosis lateral amiotrófica y deportes: un estudio de casos y controles. Eur J Neurol. (2005)
  14. Carunchio I, et al. Incremento de los niveles de fosforilación de p70S6 en el modelo de ratón G93A de la esclerosis lateral amiotrófica y en neuronas corticales expuestas a valina en cultivo. Exp Neurol. (2010)
  15. Vucic S, Kiernan MC. La prueba de excitabilidad cortical distingue la enfermedad de Kennedy de la esclerosis lateral amiotrófica. Clin Neurophysiol. (2008)
  16. Zanette G, et al. || 946 Changes in motor cortex inhibition over time in patients with amyotrophic lateral sclerosis. J Neurol. (2002)
  17. Pieri M, et al. El aumento de la corriente de sodio persistente determina la hiperexcitabilidad cortical en un modelo genético de la esclerosis lateral amiotrófica. Exp Neurol. (2009)
  18. van Zundert B, et al. Los circuitos neuronales neonatales muestran una alteración hiperexcitable en un modelo murino de la enfermedad neurodegenerativa de inicio en el adulto esclerosis amiotrófica lateral. J Neurosci. (2008)
  19. Doi M, et al. La isoleucina, un potente aminoácido hipoglucemiante del plasma, estimula la captación de glucosa en los miotubos C2C12. || | 982 Biochem Biophys Res Commun. (2003)
  20. Fasching P, et al. Producción de insulina después de glucosa, arginina y valina intravenosa: patrón diferente en pacientes con intolerancia a la glucosa y diabetes mellitus no insulinodependiente. Metabolismo. (1994)
  21. Tokunaga C, Yoshino K, Yonezawa K. mTOR integra vías de detección de aminoácidos y energía. Biochem Biophys Res Commun. (2004)
  22. Fox HL, et al. Los efectos de aminoácidos sobre el represor traduccional 4E-BP1 están mediados principalmente por L-leucina en adipocitos aislados. Am J Physiol. (1998)
  23. Lynch CJ, et al. Regulación de la señalización de TOR sensible a aminoácidos por análogos de leucina en adipocitos. J Cell Biochem. (2000)
  24. Kakazu E, et al. Los aminoácidos extracelulares de cadena ramificada, especialmente la valina, regulan la maduración y la función de las células dendríticas derivadas de monocitos . J Immunol. (2007)
  25. Kakazu E, et al. Los aminoácidos de cadena ramificada mejoran la maduración y la función de las células dendríticas mieloides ex vivo en pacientes con cirrosis avanzada . Hepatología. (2009)
  26. MacDonald AJ, et al. La función de las células dendríticas derivadas de monocitos en la hepatitis C crónica se ve afectada en los números fisiológicos de las células dendríticas. Clin Exp Immunol. (2007)
  27. Kawaguchi T, et al. Valina, un aminoácido de cadena ramificada, reduce la carga viral del VHC y conduce a la erradicación del VHC mediante la terapia con interferón en un paciente cirrótico descompensado. Caso Rep Gastroenterol. (2012)

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"Valine" comprar-ed.eu. 7 de mayo de 2013. Web. 4 Sep 2018.
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